生理学教学:气体在血液中的运输(气体运输,氧离曲线,二氧化碳CO2)

　　一、氧和二氧化碳在血液中存在的形式

　　O₂和CO₂的都以两种形式存在于血液：物理溶解的和化学结合的。

　　气体在溶液中溶解的量与分压和溶解度成正比，和温度成反比。温度38℃时，1个大气压（760Hg,101.08kPa)的 O₂和 CO₂和在100ml血液中溶解的量分别是2.36ml和48ml。按此计算，静脉血 PCO₂和为6.12kPa(46mmHg)，则每100ml血液含溶解的CO₂为（48×6.12)/101.08=2.9ml；动脉血PO₂为13.3kPa(100mmHg),每100ml血液含溶解的O₂为（2.36×13.3)/101.08=0.31ml。可是，血液中实际的O₂和O₂为CO₂含量比这数字大得多（表5-4)，以溶解形式存在的O₂、CO₂比例极少，显然单靠溶解形式来运输O₂、CO₂不能适应机体代谢的需要。例如，安静状态下人体耗O₂量约为250ml/min，如只靠物理溶解的O₂来提供，则需大大提高心输出量或提高肺泡内的PO₂，这对机体极其不利，所幸在进化过程中形成了O₂、CO₂为极为有效地化学结合的运输形式，大大减轻了对心脏和呼吸器官的苛求。

表5-4 血液O₂和CO₂的含量（ml/100ml 血液)

　　虽然溶解形式的O₂、CO₂很少，但也很重要。因为在肺或组织进行气体交换时，进入血液的O₂、CO₂都是先溶解，提高分压，再出现化学结合；O₂、CO₂从血液释放时，也是溶解的先逸出，分压下降，结合的再分离出现补充所失去的溶解的气体。溶解的和化学结合的两者之间处于动态平衡。

　　二、氧的运输

　　血液中的O₂以溶解的和结合的两种形式存在。溶解的量极少，仅占血液总O₂含量的约1.5%，结合的占 98.5%左右。O₂的结合形式是氧合血红蛋白（HbO₂)。血红蛋白（hemoglobin,Hb)是红细胞内的色蛋白，它的分子结构特征使之成为极好的运O₂工具。Hb还参与CO₂的运输，所以在血液气体运输方面Hb占极为重要的地位。

　　（一)Hb分子结构简介

　　每1Hb分子由1个珠蛋白和4个血红素（又称亚铁原卟啉)组成（图5-12)。每个血红素又由4个吡咯基组成一个环，中心为一铁原子。每个珠蛋白有4条多肽链，每条多肽链与1个血红至少连接构成Hb的单体或亚单位。Hb是由4个单体构成的四聚体。不同Hb分子的珠蛋白的多肽链的组成不同。成年人Hb（HbA)的多肽链是2条α链和2条β链，为α₂β₂结构。胎儿Hb（HbF)是2条α链和2条γ链，为α₂γ₂结构。出生后不久HbF即为HbFA所取代。多肽链中氨基酸的排列顺序已经清楚。每条α链含141个氨基酸残基，每条β链含146个氨在酸残基。血红素的Fe2+均连接在多肽链的组氨基酸残基上，这个组氨酸残基若被其它氨基酸取代，或其邻近的氨基酸有所改变，都会影响Hb的功能。可见蛋白质结构和功能密切相关。

　　Hb的4个单位之间和亚单位内部由盐键连接。Hb与O₂的结合或解离将影响盐键的形成或断裂，使Hb四级结构的构型发生改变，Hb与O₂的亲和力也随之而变，这是Hb氧离曲线呈S形和波尔效应的基础（见下文)。

图5-12 血红蛋白组成示意图

　　（二)Hb与O₂结合的特征

　　血液中的O₂主要以氧合Hb（HbO₂)形式运输。O₂与Hb的结合有以下一些重要特征：

　　1．反应快、可逆、不需酶的催化、受PO₂的影响。当血液流经PO₂高的肺部时，Hb与 O₂结合，形成HbO₂；当血液流经PO₂低的组织时，HbO₂迅速解离，释放O₂，成为去氧Hb：

　　2．Fe²⁺与O₂结合后仍是二价铁，所以该反应是氧合（oxygenation)，不是氧化（oxidation)。

　　3．1分子Hb可以结合4分子O₂。Hb分子量是64000-67000道尔顿（d)，所以1gHb可以结合1.34-1.39mlO₂，视Hb纯度而异。100ml血液中，Hb所能结合的最大O₂量称为Hb的氧容量。此值受Hb浓度的影响；而实际结合的O₂量称为Hb的氧含量，其值可受PO₂的影响。Hb氧含量和氧容量的百分比为Hb氧饱和度。例如，Hb浓度在15g/100ml血液时，Hb的氧容量=15×1.34=Hb 20.1ml/100ml血液，如Hb的氧含量是20.1ml，则Hb氧饱和度是100%。如果Hb氧含量实际是15ml，则Hb氧饱和度=15/20×100%=75%。通常情况下，溶解的O₂极少，故可忽略不计，因此，Hb氧容量，Hb氧含量和Hb氧饱和度可分别视为血氧容量（osygen capacity)、血氧含量（oxygen content)和血氧饱和度（oxygen saturatino)。HbO₂呈鲜红色，去氧Hb呈紫蓝色，当体表表浅毛细血管床血液中去氧Hb 含量达5g/100ml血液以上时，皮肤、粘膜呈浅蓝色，称为紫绀。

　　4．Hb与O₂的结合或解离曲线呈S形，与Hb的变构效应有关。当前认为Hb有两种构型：去氧Hb为紧密型（tense form,T型)，氧合Hb为疏松型（relaxed form,R型)。当O₂与Hb的Fe²⁺结合后，盐键逐步断裂，Hb 分子逐步由T型变为R型，对O₂的亲和力逐步增加，R型的O₂亲和力为T型的数百倍。也就是说，Hb 的4个亚单位无论在结合O₂或释放O₂时，彼此间有协同效应，即1个亚单位与O₂结合后，由于变构效应的结果，其它亚单位更易与O₂结合；反之，当HbO₂的1个亚单位释出O₂后，其它亚单位更易释放O₂。因此，Hb氧离曲线呈S形。

　　（三)氧离曲线

　　氧离曲线（oxygen dissociation curve)或氧合血红蛋白解离曲线是表示PO₂与Hb 氧结合量或Hb氧饱和度关系的曲线（图5-13)。该曲线既表示不同PO₂时，O₂与Hb 的结合情况。上面已经提到的曲线呈S形，是Hb变构效应所致。同时曲线的S形还有重要的生理意义，下面分析氧离曲线各段的特点及其功能意义。

图5-13 氧离曲线

（实线，在Ph7.4,PCO₂ 40mmHg,温度37℃时测定的)

同时示溶解的O₂和在Hb浓度为15g/100ml血液时的总血O₂含量（1mmHg=0.133kPa)

　　1．氧离曲线的上段 相当于PO₂7.98-13.3kPa(60-100mmHg)，即PO₂较高的水平，可以认为是Hb与O₂结合的部分。这段曲线较平坦，表明PO₂的变化对Hb氧饱和度影响不大。例如PO₂为13.3kPa(100mmHg)时（相当于动脉血PO₂)，Hb氧饱和度为97.4%，血O₂含量约为19.4ml%；如将吸入气PO₂提高到19.95kPa(150mmHg)，Hb氧饱和度为100%，只增加了2.6% ,这就解释了为何V_A/Q不匹配时，肺泡通气量的增加几乎无助于O₂的摄取；反之，如使PO₂下降到9.31kPa(70mmHg)，Hb氧饱和度为94%，也不过只降低了3.4%。因此，即使吸入气或肺泡气PO₂有所下降，如在高原、高空或某些呼吸系统疾病时，但只要PO₂不低于7.98kPa(60mmHg)，Hb氧饱和度仍能保持在90%以上，血液仍可携带足够量的O₂，不致发生明显的低血氧症。

　　2．氧离曲线的中段 该段曲线较陡，相当于PO₂5.32-7.98kPa(40-60mmHg)，是HbO₂释放O₂的部分。PO₂5.32kPa(40mmHg)，相当于混合静脉血的PO₂，此时Hb氧饱和度约为75%，血O₂含量约14.4ml%，也即是每100ml血液流过组织时释放了5mlO₂。血液流经组织液时释放出的O₂容积所占动脉血O₂含量的百分数称为O₂的利用系数，安静时为25%左右。以心输出量5L计算，安静状态下人体每分耗O₂量约为250ml。

　　3．氧离曲线的下段 相当于PO₂2-5,32kPa(15-40mmHg)，也是H bO₂与O₂解离的部分，是曲线坡度最陡的一段，意即PO₂稍降，HbO₂就可大大下降。在组织活动加强时，PO₂可降至2kPa(15mmHg)，HbO₂进一步解离，Hb氧饱和度降至更低的水平，血氧含量仅约4.4ml%，这样每100ml血液能供给组织15mlO₂，O₂的利用系数提高到75%，是安静时的3倍。可见该段曲线代表O₂贮备。

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