为了解释别构酶协同效应的机制并推导出动力学曲线的方程式，不少人曾提出过各种模式，各有优缺点，现在主要把Hill模式叙述如下：
Hill模式
在协同结合模式中最早的一种是Hill在1909年提出的，企图解释氧结合至血红蛋白的S形饱和曲线，现称为Hill模式，后来经Atkinson应用于别构酶反应，他设想在这个系统中，n分子的配体(S)能够一步结合到酶上去：
即此反应的总解离常数(K's)由下式决定
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K'S=[E][S]n/[ESS] |
(6-7) |
而酶的饱和分数
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YS=每分子酶蛋白上已结合的底物分子数/每分子酶蛋白上底物结合位点的总数 |
(6-8) |
又因总的酶浓度[E0]=[E]+[ES0]
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故 YS=[ESn]/[E0]=[ESn]/[ESn]+[E] |
(6-9) |
合并式6-7和式6-9，消去[ESn]，则
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YS=[S]n/K'S+[S]n |
(6-10) | ||
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YSK'S+YS[S]n=[S]n, |
|||
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YSK'S=(1-Y)[S]n |
(6-11) | ||
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Ys/1-Ys=[S]n/K'S |
(6-11) | ||
| log |
[YS/(1-YS)] |
=nlog[S]-logK'S | (6-13) |
因此以
对log[S]作图的话，可得斜率为n，纵轴截距为-logK'S的直线(见下图)。
因v=k0[ESu],Vm=k0[E0]，故
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(6-14) |
将式6-10代入式6-14，即得
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[S]n/K'S+[S]n=v/Vm |
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Vm[S]n=K'Sv+v[S]n |
(6-15) |
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(Vm-v)[S]n=K'Sv |
(6-16) |
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v/Vm-v=[S]n/K'S |
(6-17) |
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logv/Vm-v=nlog[S]-logK'S |
(6-18) |
式6-13或6-18即为Hill方程式，式6-18如以logv/Vm-v对log[S]作图，也可得一直线(见下图)。
Hill作图法
如v=Vm／2时，式6-19为log1=nlog[S]-logK'S=0(6-19)
此时的[S]即S0.5，故nlogS0.5=logK'5(6-20)式6-18所得的直线斜率为n，纵轴截距为-logk'S,而横轴截距为logK'S/n，即log[S]0.5，但[S0.5]也可在已知logK'S后通过式6?0求取。
上节已述及，S0-5就相当于米曼氏动力学中的Km,当K0《k-1／k1时，可反映别构酶对底物的亲和力，S0.5愈小，亲和力愈大，而K's实际上已与亲和力关系不大，因受到n的影响。故反映底物亲和力的参数，已从非别构酶的Km一项移到别构酶的[S]一项，并且式6?0可看出K'S是随[S]而改变的，不是一个常数。由于K'S的测定是假设V=(1/2)Vm或[S]=S0.5的条件下计算的，故有些作者用S0.5S，来代表别构酶的K'5，以免与Km混淆。
=[ESu]／[E0]=v／vω