C9是形成膜攻击复合体（MAC)的最后个分子，为一单链糖蛋白，分子量79kDa。经对cDNA推导的氨基酸序列分析发现，C9为一两性分子。C端37kDa由疏水性氨基酸组成称C9b，N端34kDa由亲水性氨基酸组成称C9a因此C9以其羧基端部分嵌入细胞膜的脂质双层中。而N端则为与c 5b-8相结合的结构域。C9具有自发聚合的作用，但聚合很慢，在37℃下需3天才能完成，而在C >5b-8的催化下，10分钟内即可完成。由12-16个C9分子聚合形成的多聚体C9，可形成内径10nm、壁厚2nm的中空穿膜孔道嵌入膜内（图5-11)。孔道的内面由许多亲水性氨基酸残基和碳水化物组成，而与双层脂接触的管壁外面则是疏水性氨基酸残基。由于细胞内容物的外漏，最终可导致细胞溶解破坏。C9分子的多肽链与C8α和C8β结构上相类似，也含有TSP-1、LDL受体前体结构功能域及与穿孔蛋白同源的结构功能域。由于C9和穿孔蛋白在结构和功能上均非常相似，推测二者可能具有共同的祖基因。编码入C9的基因定位于第5号染色体上，末发现C9有多态性。
