（1)IL-8RA：IL-8RA cDNA1991年基因克隆成功，是Holmes等从中性粒细胞cDNA表达文库中分离得到，人IL-8RA基因定位于染色体2q35，与IL-8RB基因密切连锁和高度同源，可能是从同一祖先基因经复制而来。从cDNA推算出IL-8RA由350氨基酸组成，有5个N连接的糖基化位点。裸肽分子量为40kDa，糖基化后55～69kDa，在氨基酸水平上与IL-8RB的同源性为77%。IL-8RA只与配体IL-8（碱性，PI8.0～8.5)结合，这与IL-8RA的结构有关，IL-8Ra N端酸性氨基酸是与IL-8结合的位置，N端Asp11和e3中Gly275和Arg280对于与配体结合至关重要，由于Cys30与Cys277之间形成二硫键，Asp11、Glu275和Arg 280在空间置上十 分接近，共同参与同配体的结合。IL-8RA基因表达的细胞种类较为广泛，如中性粒细胞、单核细胞、PGA活化的T细胞、单核细胞样细胞系、黑素瘤细胞、滑液成纤维细胞、HL60细胞和前髓样细胞系THP-1等。
（2)IL-8RB：IL-8RB cDNA是首先从HL60细胞中克隆成功，推断的氨基酸残基数为335，有一个潜在的N连接糖基化位点。IL-8RB可与CXC亚族中IL-8、GROα、GROβ、GROγ和NAP-2结合。人IL-8RB主要表达于髓样细胞，如中性粒细胞、HL60、THP-1和AML193细胞。医学全在线网站www.med126.com
（3)RBCCKR：这种受体结合配体的特异性较宽，又称multi-specific receptor,可结合CXC亚族中的IL-8、NAP-2、GROα和CC亚族中的MCP-1和RANTES。人RBCCKRcDNA1993年克隆成功，基因定位于1q21-q25，成熟受体分子由338个氨基酸组成，分子量为39kDa，与IL-8RB和MIP-1α/RANTESR分别有27%和23%同源性。胞膜外区为66个氨基酸，含有2个潜在的N连接糖基化点，酸性。C端胞浆区长24个氨基酸残基，RBC-CKR似乎不G蛋白调节，可能是一种G蛋白的非偶联受体。最近研究表明，RBCCKR是人红细胞Duffy抗原（gpD)，也是微小间日疟原虫（Plasmodium vivax)受体。Duffy血型阴性个体尽管存在着该血型的原因，但不表达Duffy抗原/RBCCKR。RBCCKR作为一种清除受体（clearance receptor)清除血液中趋化因子。这种受体与配体结合的亲和力Kd为5nM，正常血清中IL-8水平在pM水平。在成人呼吸窘迫综合征（ARDS)、脓毒症时，血清IL-8水平可升高至8nM，过高水平的IL-8结合到RBCCKR而得以清除。IL-8等趋化因子结合到红细胞上后即失去了对靶细胞作用。红细胞的这种清除作用的意义还在于维持一个合适的趋化因子浓度，保证中性粒细胞等敏感地从血液中向趋化因子浓度高的炎症部位动。RBCCKR除表达在红细胞上外，还表达在肾脏、大脑，基因表在这还见于脾、肺和胸腺等。
表4-18 IL-8R家族三个成员的特性比较
| IL-8RA | IL-IRB | RBCCKR | |
| 分子量（kDa) | 60 | 60 | 39 |
| 糖基化 | 有 | 有 | 有 |
| G蛋白连接 | 有 | 有 | 可能无 |
| 信号转导中Ca2+ | 有 | 有 | |
| 受体特异性 | IL-8特异性 | CXC亚族中几种配体共同 | 更宽，结合CXC和CC亚族中多种配体（微小间日疟受体) |
| 配体结合亲和力 | IL-8（lnM) | IL-8(lnM) | IL-8、NAP-2、RANTES、MCP-1（5nM) |
| NAP-2(450nM) | NAP-2(1～2nM) |
3.受体的信号转导 IL-8RA和IL-8RB中紧接第三个穿膜区（TMDⅢ)的第二个胞内环（i2)有一段高度保守的DRYLAIVHA序列，与受体信号的转导密切相关，其中DRY对于受体有效地偶联G蛋白是必要的，如用突变方法改变此序列，虽然不影响受体与配体的结合，但几乎完全丧失了配体刺激的生物学活性。IL-8R与配体结合后使与受体结合的异源三体G蛋白分解为α亚单位和βγ亚单位，α亚单位活化磷脂酶C（phospholipase C,PLC)，导致胞浆内三磷酸肌醇（IP3)和二酰基甘油（DAG)增加，分别诱导胞浆内Ca库释放Ca2+和PKC的活化。
此外，IL-8RA和IL-8RB C端丝氨酸和苏氨酸残基的磷酸化可能与信号的转导有关。
4.趋化因子受体与病毒最近发现某些感染人或灵长类病毒的开放读框产物与某些趋化因子受体有较高的同源性，这可能与病毒的致病以及病毒所具有的某些生物学特性有关。
（1)人巨细胞病毒（human cytomegalovirus,HCMV):是一种可感染人上皮细胞、髓样和淋巴样细胞的β疱疹病毒（βHerpesvirus)。HCMV3个开放读框US27、US28和UL33所推断的氨基酸序列在分子结构上均可模拟STR，其中US28产物与人MIP-1α/RANTEs R约有30%同源性，与该受体N端的同源性高达56%。US28产物可与趋化因子β亚族中MIP-1α、MIP-1β、MCP-1和RANTES相结合，但不能结合α亚族中的趋化因子。
（2)Saimiri疱疹病毒（Herpesvirus saimiri,HVS):是一种感染灵长类动物嗜T细胞的γ疱疹病毒（γHerpesvirus)。HVS开放读框ECRF3产物与IL-8R有近30%的同源性，与IL-8Rb N端的同源性为44%。ECRF3产物与IL-8、GROα和NAP-2均可发生一定程度的结合。
HCMV-US28和HVS-ECRF3探针不能与人基因组DNA杂交，提示疱疹病毒不仅从宿主体内获得了趋化因子受体基因拷贝，而且进行了修饰。类似的现象见于嗜人B淋巴细胞的γ疱疹病毒-EB病毒(EBV),EBV开放读框BCRF1是从宿主体内获得的IL-10基因,BCRF1产物又称为病毒IL-10(vIL-10),可模拟哺乳动物IL-10的抗炎症和抗增殖效应。
