（五)纤维粘连蛋白
integrin分子的配体包括多种细胞外基质成份，其中纤粘连蛋白（fibronectin,FN)与β1、β3、β5、β6和β7等多组integrin分子受体结合，对细胞的生长、分化、活化、移动等过程具有重要的调节作用。
FN的分子量约为550kDa，由α、β两条多肽链构成，两条链在羧基端以二硫键相连。α链和β链的氨基酸组成和结构相似，α链略长。FN由成纤维细胞、血管内皮细胞、巨噬细胞等合成和分泌，通常以两种形式存在：（1)血浆FN，以二聚体形式存在，含量可高达300μg/ml；（2)存在于结缔组织有关的基底膜及多种细胞表面，为多聚体。两种形式的FN结构有所差异。不同种属的FN具有高度同源性，分子中均含有三类同源重复序列，每类重复序列有其特定的肽链折叠方式。①Ⅰ型重复序列（type I repeat):由约45个氨基酸残基构成，分布于FN分子的氨基端和羧基端；②Ⅱ型重复序列（type Ⅱ repeat):由约60个氨基酸组成，插入氨基端Ⅰ型重复序列之间；③Ⅲ型重复序列（type Ⅲ repeat):由约90个氨基酸构成，分布于肽链的中间部分（图2-2)。
不同细胞来源的FN分子结构亦略有差异，这是由于mRNA水平上不同的剪接方式造成的，表现为（1)分子中两个特定位置上Ⅲ型重复序列的存在或缺如；（2)位于FN分子羧基端的可变片段，全长为120个氨基酸残基；不同细胞来源的FN分子多肽链中具有此片段的全部或其中某一部分（图2-2)。在人体内其它分子中也可发现FN分子Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ型重复序列的同源序列，如凝血因子Ⅻ分子中有Ⅰ型同源重复序列，凝血酶原中有Ⅱ型同源重复序列，IL-6受体胞外部分含有Ⅲ型同源重复序列。
图2-2 纤粘连蛋白分子结构模式图
纤维粘连蛋白分子可以结合多种分子，如胶原蛋白、肝素、血纤维蛋白及细胞表面受体，其中与细胞表面受体的结合主要是通过纤粘连蛋白分子中的RGD序列。
