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病理生理学电子教材(中文)-第四章 缺氧:第二节 原因、分类和血氧变化的特点二、血液性缺氧

病理生理学电子教材(中文)第四章 缺氧:第二节 原因、分类和血氧变化的特点二、血液性缺氧:二、血液性缺氧血液性缺氧(hemichypoxia)是由于血红蛋白含量减少或性质改变,使血液携氧能力降低,血氧含量减少,或与血红蛋白结合的氧不易释放而导致的组织缺氧。此时动脉血的氧分压和氧饱和度均正常,故又称等张性低氧血症(isotonichypoxemia)。(一)原因·1.血红蛋白含量减少见于各种原因引起的严重贫血。2.一氧化碳中毒一氧化碳(CO)与血红蛋白的亲和力比氧与血红

二、血液性缺氧

  血液性缺氧(hemic hypoxia)是由于血红蛋白含量减少或性质改变,使血液携氧能力降低,血氧含量减少,或与血红蛋白结合的氧不易释放而导致的组织缺氧。此时动脉血的氧分压和氧饱和度均正常,故又称等张性低氧血症(isotonic hypoxemia)。

   (一)原因 ·

   1.血红蛋白含量减少  见于各种原因引起的严重贫血。

   2一氧化碳中毒  一氧化碳(CO)与血红蛋白的亲和力比氧与血红蛋白的亲和力高210倍。当吸人气中含有0.1%的CO时,血液中的血红蛋白可能有50%为碳氧血红蛋白(carboxyhemoglobin,HbCO)。HbCO不能与O2结合,同时还可抑制红细胞的糖酵解,使2,3—DPG生成减少,氧离曲线左移,HbO2中的住院医师》:不易释放,从而加重组织缺氧。当血液中的HbCO增至10%—20%时,可出现头痛、乏力、眩晕、恶心和呕吐等症状;增至50%时,可迅速出现痉挛、呼吸困难、昏迷,甚至死亡。此时,患者的动脉血氧分压不降低,其皮肤、黏膜呈HbCO的樱红色。

  3.血红蛋白性质改变  亚硝酸盐、过氯酸盐及磺胺衍生物等可使血红素中二价铁氧化成三价铁,形成高铁血红蛋白(methemoglobin,HbFe3+OH),导致高铁血红蛋白血症(methemoSlobinemia)。高铁血红蛋白中的三价铁因与羟基结合牢固,失去结合氧的能力,或者血红蛋白分子中的四个二价铁中有部分氧化成三价铁,剩余的二价铁虽能结合氧,但不易解离,导致氧离曲线左移,使组织缺氧。生理情况下,血液中不断形成极少量的高铁血红蛋白,又不断被血液中的NADH、抗坏血酸还原型谷胱甘肽等还原剂还原为二价铁。所以正常成人血液中的高铁血红蛋白含量不超过血红蛋白总量的1%—2%。当亚硝酸盐等氧化剂中毒时,如高铁血红蛋白含量超过血红蛋白总量的10%,就可出现缺氧表现。达到30%—50%,则发生严重缺氧,全身青紫、头痛、精神恍惚、意识不清以致昏迷。

高铁血红蛋白血症最常见于亚硝酸盐中毒,如食用大量含硝酸盐的腌菜后,硝酸盐经肠道细菌作用还原为亚硝酸盐,大量吸收人血后,导致高铁血红蛋白血症。当血液中HbFe3+OH达到1.5s/乩时,皮肤、黏膜可出现青紫颜色,称为肠源性发绀(enterogenous cyanosis)。

    4.血红蛋白与氧的亲和力异常增高  某些因素可增强血红蛋白与氧的亲和力,氧离曲线左移,氧不易释放。如输人大量库存血或输人大量碱性液体等。

(二)血氧变化的特点

血液性缺氧时,由于外呼吸功能正常,动脉血氧分压正常,因血红蛋白数量减少,使血氧容量和血氧含量降低,但血氧饱和度正常。贫血患者,毛细血管床中的平均血氧分压较低,血管—组织间的氧分压差减小,氧向组织弥散的驱动力减小,使动—静脉氧含量差减小。

由于血氧容量是在体www.lindalemus.com外用氧充分饱和后测得的Hb最大带氧量,因此一氧化碳中毒时,在体外测定的血氧容量可正常。但一氧化碳中毒时,血液中的部分Hb已与CO结合形成HbCO,与氧结合的Hb量减少。因此,体内可与O2结合的Hb量和实际与O2结合的Hb量均减少,但血氧饱和度可正常。加之,HbCO的存在还可使氧离曲线左移,血氧不易释放人组织,使得动—静脉氧含量差减小。

Hb与O2亲和力增强引起的血液性缺氧较为特殊,其动脉血氧容量和氧含量可不低,甚至有的还可高于正常。这时的组织缺氧是由于Hb与氧的亲和力较大,结合的氧不易释出所致,其动—静脉血氧含量差小于正常。

单纯贫血时,患者皮肤、黏膜呈苍白色;CO中毒时,患者皮肤、黏膜呈樱桃红色;O2与Hb的亲和性增高时,皮肤、黏膜呈鲜红色;高铁血红蛋白血症患者,皮肤、黏膜呈棕褐色(咖啡色)或类似发绀的颜色。

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