一、选择题 1．下列氨基酸哪个含有吲哚环？（ ) A．Met B．Phe C．Trp D．Val E．His 2．含有咪唑环的氨基酸是（ ) A．Trp B．Tyr C．His D．Phe E．Arg 3．下列哪一类氨基酸对于人体全部是必需氨基酸？（ ) A．碱性氨基酸 B．酸性氨基酸 C．分支氨基酸 D．芳香氨基酸 E．含S氨基酸 4．下列哪一类氨基酸只含非必需氨基酸？（ ) A．碱性氨基酸 B．酸性氨基酸 C．分支氨基酸 D．芳香氨基酸 E．含S氨基酸 5．在蛋白质成分中，在280nm处有最大光吸收的成分是（ ) A．Tyr酚环 B．Phe苯环 C．His咪唑环 D．Trp吲哚环 E．肽键 6．肽键在下列哪个波长具有最大光吸收?( ) (A)215nm (B)260nm (C)280nm (D)340nm (E)以上都不是 7．溶液的H+浓度是以pH来表示的，下列哪一式与pH相当？（ ) A．lg[H+] B．-lg[H+] C．ln[H+] D．-ln[H+] E．1/lg[H+] 8．氨基酸在等电点时，应具有的特点是（ ) A．不具正电荷 B．不具负电荷 C．A+B D．溶解度最大 E．在电场中不泳动 9．分子中含有两个不对称碳原子的氨基酸是（ （ A．Pro B．Tyr C．Ser D．Arg E．Thr 10．氨基酸不具有的化学反应是（ ) A．双缩脲反应 B．茚三酮反应 C．DNFB反应 D．PIT反应 E．甲醛滴定 11．用下列方法测定蛋白质含量，哪一种方法需要完整的肽键?( ) (A)双缩脲反应 (B)凯氏定氮 (C)紫外吸收 (D)茚三酮反应 (E)奈氏试剂 12．应该加入多少克NaOH到500mL已完全质子化的0.01mol/L His溶液中，才能配成pH7.0的缓冲液？（pK1=2.1，pK2=6.0，pK3=9.17)（ ) A．0.382 B．0.764 C．0.857 D．0.982 E．0.136 13．典型的α螺旋是( ) (A)2.610 (B)310 (C)3.613 (D)4．015 (E)4.416 14．向1.0L 1.0mol/L处于等电点pH的甘氨酸溶液中加入0.3mol的NaOH，所得溶液的pH值是多少？（pK1=2.34，pK2=9.60)（ ) A．2.34 B．9.60 C．1.97 D．9.23 E．8.86 15．下列关于还原型谷胱甘肽结构与性质的叙述哪一种是错误的？（ ) A．含有两个肽键 B．“胱”代表半胱氨酸 C．谷氨酸的γ-COOH参与了肽键的形成 D．含有一个巯基 E．变成氧化型谷胱甘肽时脱去的两个氢原子是由同一个还原型谷胱甘肽分子所提供的 16．关于催产素和加压素功能方面的叙述，正确的是（ ) A．催产素具有减少排尿之功效 B．加压素可以促进子宫和乳腺平滑肌收缩 C．加压素参与记忆过程 D．催产素可使血压升高 E．催产素可促进血管平滑肌收缩 17．可使二硫键氧化断裂的试剂是（ ) A．尿素 B．硫基乙醇 C．溴化氰 D．过甲酸 E．以上都不是 18．下列有关α-螺旋的叙述，哪一项是错误的？（ ) A．氨基酸残基之间形成的═C═O与H—N═之间的氢键使-螺旋稳定 B．减弱侧键基团R之间不利的相互作用，可使α-螺旋稳定 C．疏水作用使α-螺旋稳定 D．在某些蛋白质中，α-螺旋是二级结构中的一种结构类型 E．脯氨酸和甘氨酸的出现可使α-螺旋中断 19．每分子血红蛋白可结合氧的分子数为( (A)1 (B)2 (C)3 (D)4 (E)6 20．下列关于维持蛋白质分子空间结构的化学键的叙述，哪个是错误的？（ ) A．疏水作用是非极性氨基酸残基的侧链基团避开水、相互积聚在一起的现象 B．在蛋白质分子中只有在═C═O与H—N═之间形成氢键 C．带负电的羧基与氨基、胍基、咪唑基等基团之间可形成盐键 D．在羧基与羧基之间也可以形成酯键 E．—CH2OH与—CH2OH之间存在着范德瓦尔斯作用力 21．下列蛋白质分子中富含脯氨酸的是哪一种？（ ) A．血红蛋白 B．肌红蛋白 C．细胞色素 D．胶原蛋白 E．胰岛素 22．下列哪一种说法对蛋白质结构的描述是错误的（ ) A．都有一级结构 B．都有二级结构 C．都有三级结构 D．都有四级结构 E．二级及二级以上的结构统称空间结构 23．煤气中毒主要是因为煤气中的一氧化碳( ) (A)抑制了巯基酶的活性，使巯基酶失活 (B)抑制了胆碱酯酶的活性，使乙酰胆碱堆积，引起神经中毒的症状 (C)和血红蛋白结合后，血红蛋白失去了运输氧的功能，使患者因缺氧而死 (p)抑制了体内所有酶的活性，使代谢反应不能正常进行 (E)以上说法都不对 24．下列蛋白质中，具有四级结构的是（ ) A．胰岛素 B．细胞色素 C．RNA酶 D．血红蛋白 E．肌红蛋白 25．一条含有105个氨基酸残基的多肽链，若只存在α-螺旋，则其长度为（ ) A．157nm B．37.80nm C．25.75nm D．30.50nm E．12.50nm 26．若含有105个氨基酸残基的多肽链充分仲展呈线形，则长度为（ ) A．15.75nm B．37.80nm C．25.75nm D．30.50nm E．12.50nm www.med126.com27．一纯品血红素蛋白含铁0.426%，其最小相对分子质量为多少（Fe56)（ ) A．11 5000 B．12 5000 C．13 059 D．13 146 E．14 015 28．在pH5.12时进行电泳，哪种蛋白质既不向正极移动也不向负极移动？（ ) A．血红蛋白（pI=7.07) B．鱼精蛋白（pI=12.20) C．清蛋白（pI=4.46) D．α1-球蛋白（pI=5.06) E．β-球蛋白（pI=5.12) 29．用下列方法测定蛋白质含量时，哪种方法需要完整的肽键？（ ) A．双缩脲法 B．凯氏安氮 C．紫外吸收 D．茚三酮反应 E．氨试剂反应 30．Sanger试剂是指（ ) A．PITC B．DNFB C．DNS-Cl D．对氯苯甲酸 E．巯基乙醇 31．血红蛋白的氧合曲线形状为（ ) A．双曲线 B．抛物线 C．S形曲线 D．直线 E．钟形曲线 32．煤气（指其中的CO)中毒的主要原理是（ ) A．CO抑制了—SH2酶活力 B．CO抑制了胆碱酯酶活性 C．CO与血红蛋白结合导致机体缺氧 D．CO抑制体内所有酶活性 E．以上说法都不对 33．下列哪条对蛋白质变性的描述是正确的？（ ) A．蛋白质变性后溶解度增加 B．蛋白质变性后不易被蛋白酶水解 C．蛋白质变性后理化性质不变 D．蛋白质变性后丧失原有的生物活性 E．蛋白质变性后导致相对分子质量的下降 34．氨基酸与蛋白质共有的性质是（ ) A．胶体性质 B．沉淀反应 C．变性性质 D．两性性质 E．双缩脲反应 35．维持蛋白质三级结构主要靠（ ) A．疏水相互作用 B．氢键 C．盐键 D．二硫键 E．范德瓦尔斯力 36．下列哪种蛋白质是水不溶性的？（ ) A．血红蛋白 B．酶蛋白 C．卵清蛋白 D．骨胶原蛋白 E．抗体蛋白 37．免疫球蛋白是一种（ ) A．糖蛋白 B．脂蛋白 C．简单蛋白 D．铜蛋白 E．核蛋白 38．加入哪种试剂不会导致蛋白质的变性？（ ) A．尿素 B．盐酸胍 C．SDS D．硫酸铵 E．二氯化汞 39．不含铁卟啉辅基的蛋白质是（ ) A．过氧化氢酶 B．细胞色素c C．肌红蛋白 D．血红蛋白 E．珠蛋白 40．下列何种变化不是蛋白质变性引起的？（ ) A．氢键断裂 B．疏水作用的破坏 C．亚基解聚 D．生物学性质丧失 E．相对分子质量变小 二、填空题 1．组成蛋白质分子的碱性氨基酸有 、 和 。酸性氨基酸有 和 。 2．带电氨基酸有 氨基酸与 氨基酸两类，其中前者包括 ， ，后者包括 ， ， 。 3．氨基酸的等电点用 表示，其含义是 。 4．当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以 离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸以 离子形式存在。 5．在生理条件下(pH7．0左右)，蛋白质分子中的 侧链和 侧链几乎完全带 正电荷，但是 侧链则带部分正电荷。 6．脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生 色的物质，而其他氨基酸与茚三酮反应产生 色的物质。 7．通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的 、 和 三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。 8．寡肽通常是指由 个到 个氨基酸组成的肽。 9．肽链的形式有 、 、和 三种，其中以 最常见。 10．脯氨酸是 氨基酸，与茚三酮反应生成 色物质。 11．具有紫外吸收能力的氨基酸有 ， ， ，其中以 的吸收最强。 12．英国化学家 用 方法首次测定了 的一级结构，并于1958年获诺贝尔化学奖。 13．我国科学家于1965年首次用 方法人工合成了 蛋白质。 14．含有羟基的天然氨基酸有 、 和 。 15．人体所需的必需氨基酸包括 。 16．盐溶作用是 。 盐析作用是 。 17．变性蛋白质的主要特征是 丧失，其次是 性质改变和 降低。 18．蛋白质之所以出现各种内容丰富的构象是因为 键和 键能有不同程度的转动。 19．维系蛋白质二级结构最主要的力是 。 20．α-螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键，氢键取向几乎与 平行。氢键是由每个氨基酸的 与前面隔三个氨基酸的 形成的，它允许所有的 所能参与氢键的形成。 21．镰刀形红细胞贫血病是一种人类的病，1910年发现是由于 分子中 亚基的氨基酸组成的微小差异造成的。 22．测定氨基酸常用的试剂是 ，它和氨基酸的反应是 作用。 23．蛋白质变性的实质是 。 24．维持蛋白质构象的化学键有 、 、 、 、 、 和 。 25．最早提出蛋白质变性理论的是 。 26．测定蛋白质浓度的方法主要有 、 、 和 。 27．凝集素能专一地识别细胞表面的 并与之结合，从而使细胞与细胞相互凝集。 28．维持蛋白质构象的次级链主要有 、 、 和 。 29．超离心技术的S是 ，单位是 。 30．两性离子是指 。 31．蛋白质系数是 。 32．单纯蛋白是 。 结合蛋白是 。 33．维系蛋白质构象的作用力有 、 、 、 、 。 34．Pauling等人提出的蛋白质α-螺旋模型中，每圈螺旋包含 氨基酸残基，高度为 。每个氨基酸残基沿轴上升 并旋转100°。 35．常用的肽链N端分析的方法有 法、 法、 法和 法。C端分析的方法有 法和 法等。 36．胶原蛋白是由 股左旋肽链组成的右旋结构，并富含有稀有的 与 残基。 37．当疏水侧链折叠到蛋白质分子内部时，环境中水的熵 。 38．抗体是一类 球蛋白。 39．蛋白质沉淀作用的实质是 。 40．多肽链在形成α-螺旋后，其肽主链上所有的羰基氧与胺基氢都参与了链内 的形成，因此此构象相当稳定。 三、是非判断题 1．天然氨基酸都具有一个不对称的α-碳原子。 2．天然存在的氨基酸就是天然氨基酸。 3．某化合物和茚三酮反应生成蓝紫色，因而可以断定它是氨基酸或是蛋白质。 4．“必需氨基酸”的含义是指：合成蛋白质必不可少的一些氨基酸。 5．由于各种天然氨基酸都有280nm的光吸收特征，据此可以作为紫外吸收法定性检测蛋白质的依据。 6．自然界的蛋白质和多肽类物质均由L-型氨基酸组成。 7．氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以两性离子形式存在。 8．两性离子氨基酸在溶液中，其正负离子的解离度与溶液pH无关。 9．天然蛋白质α-螺旋及螺旋是否稳定与其氨基酸组成和排列顺序直接有关。 10．渗透压法、超离心法、凝胶过滤法及聚丙烯酰胺凝胶电脉法都是利用蛋白质的物理化学性质来测定蛋白质相对分子质量。 11．蛋白质的氨基酸排列顺序在很大程度上决定它的构象。 12．组蛋白是一类碱性蛋白质，它含有很多的组氨酸。 13．当某一蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于其碱性氨基酸残基数目时，此蛋白质的等电点为7.0。 14．组氨酸是人体的一种半必需氨基酸。 15．从某些微生物中分离得到的多肽抗菌素往往为环状肽链，并含有D-型氨基酸 16．双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，所以二肽也有双缩脲反应。 17．在一次实验中，蛋白质顺序仪可测定肽链www.lindalemus.com/shiti/长度为200个氨基酸残基的氨基酸顺序。 18．一般说来，蛋白质在水溶液中，非极性氨基酸残基倾向于埋在分子的内部而不是表面。 19．蛋白质中一个氨基酸残基的改变，必定引起蛋白质结构的显著变化。 20．蛋白质变性后，其相对分子质量变小。 四、名词解释 1．构象（conformation) 2．构型（configuration) 3．抗原（antigen) 4．抗体（antibody) 5．免疫球蛋白（immunoglobulin) 6．α-螺旋（α-helix) 7．β-折叠或β-折叠片（β-pleated sheet) 8．无规卷曲（random coil) 9．蛋白质一级结构（primary structure) 10．蛋白质二级结构（secondary structure) 11．蛋白质三级结构（tertiary structure) 12．蛋白质四级结构（quaternary structure) 13．超二级结构（super secondary structure) 14．结构域（structural domain) 15．肌动蛋白（actin) 16．肌红蛋白（myoglobin) 17．血红蛋白（hemoglobin) 18．寡聚蛋白（oligomeric protein) 19．简单蛋白（simple protein) 20．结合蛋白（conjugated protein) 21．蛋白质的变性作用（denaturation) 22．蛋白质的复性（renaturation) 23．免疫沉淀（immunoprecipitation) 24．亚基（subunit)
五、思考问答题 1．测得一种蛋白质分子中Trp残基占总量的0.29%，计算该蛋白质的最低相对分子质量。 2．某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH值为6，问此氨基酸的pI是大于6、等于6还是小于6？ 3．一种蛋白质按其重量含有1.65%亮氨酸和2.48%异亮氨酸，计算该蛋白质的最低相对分子质量。 4．某蛋白质多肽链有一些区段为α-螺旋构象，另一些区段为β-折叠构象，该蛋白质相对分子质量为240 000，多肽外形总长为5.06×10-5cm，计算多肽链中α-螺旋构象占分子长度的百分之多少？ 5．计算一个含有78个氨基酸残基的多肽，若呈α-螺旋状态，其长度为多少nm，若呈β-折叠结构长度为多少nm？ 6．胰岛素分子中包含A链和B链，是否代表有两个亚基？为什么？ 7．蛋白质变性后，其性质有哪些变化？ 8．（1)球状蛋白质在pH7的水溶液中折叠成一定空间结构。这时通常非极性氨基酸残基侧链位于分子内部形成疏水核，极性氨基酸残基位于分子表面形成亲水面。 （2)Ser、Thr、Asn和Gln虽然是极性氨基酸，但它们常常位于球状蛋白质的分子内部，为什么？ 9．简述胰岛素原的激活过程？ 10．α-螺旋的特征是什么？如何以通式表示α-系螺旋？ 11．什么是β-转角和γ-转角构象？ 12．什么是β-折叠构象？有何特点？ 13．参与维持蛋白质空间结构的力有哪些？ 14．简述血红蛋白结构与功能的关系？ 15．什么是别构效应（变构效应)？ 16．什么是蛋白质的构象？构象与构型有什么异同？ | ||||
参考答案： 一、选择题 1、C 2、C 3、C 4、B 5、D 6、A 7、B 8、E 9、E 10、A 11、A 12、A 13、C 14、D 15、E 16、C 17、D 18、C 19、D 20、B 21、D 22、D 23、C 24、D 25、A 26、B 27、D 28、E 29、A 30、B 31、C 32、C 33、D 34、D 35、A 36、D 37、A 38、D 39、E 40、E 二、填空题 2、酸性；碱性；Asp、Lys；Arg、Lys、His 3、pI；当两性分子的净电荷为零时所处的pH值 4、两性；负电 5、精氨酸 赖氨酸 组氨酸 6、黄 紫 7、色氨酸 酪氨酸 苯丙氨酸 8、二 十 9、链状 环状 分支 链状 10、亚；黄 11、Trp、Tyr、Phe；Trp 12、Sanger；DNFB；牛胰岛素 13、化学合成；牛胰岛素 14、Ser、Thr；Tyr 15、Ile，Met，Val，Leu，Trp，Phe，Thr，Lys 16、在很低盐浓度时，适当增加盐浓度可以增大蛋白质的溶解度；向蛋白质溶液中加入大量的中性盐使其自溶液中析出的现象 17、生物活性；物理化学；溶解度 18、Cα—C Cα—N 19、氢键 20、中心轴；N—H；C═O；肽平面上的H与O 21、血红蛋白；β 22、茚三酮试剂；氧化脱羧 23、蛋白质空间结构被破坏 24、氢键 离子键(盐键) 疏水键 范德华引力 二硫键 配位键 25、吴宪 26、双缩脲法 Folin-酚试剂法 紫外吸收法 凯氏定氮法 27、糖基 28、．氢键 离子健 疏水键（疏水作用) 范德华力 29、沉降系数；10-13 30、既含有正电荷又含有负电荷的离子 31、每lgN相当于6.25g的蛋白质 32、只有氨基酸组成的蛋白质；除氨基酸外还含有其他成分的蛋白质 33、氢键；盐键；二硫键；疏水作用；范德瓦尔斯力 34、3.6；0.54nm；0.15nm 35、二硝基氟苯（FDNB)苯异硫氰酸（PITC)丹磺酰氯（DNS-Cl)氨肽酶 肼解 羧肽酶 36、三；羟脯氨酸；羟赖氨酸 37、增加 38、免疫 39、蛋白质发生聚集，形成了直径大于100nm的大颗粒 40、氢键 三、是非判断题 1、错 2、错 3、错 4、错 5、错 6、错 7、对 8、错 9、对 10、对 11、对 12、错 13、错 14、对 15、对 16、错 17、错 18、对 19、错 20、错 四、名词解释 1、构象（conformation)：在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也没有光学活性的变化，构象形式有无数种。 2、构型（configuration)：在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系叫构型。构型不同的分子在立体化学形式上能够区分。构型有两种，即D-型和L-型。构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。 3、抗原（antigen)：凡能刺激动物机体产生并能特异地与这种抗体结合的物质，称为抗原。抗原通常是一种蛋白质。但多糖及核酸等物质侵入机体后也能引起抗体的产生。抗原可分为天然抗原和人工抗原。 4、抗体（antibody)：在动物体内，由于抗原的入侵而刺激机体产生的一种球状蛋白就叫抗体。这种抗体能特异地与抗原结合，变成抗原-抗体复合物。抗体是一种免疫球蛋白。 5、免疫球蛋白（immunoglobulin)：免疫球蛋白是动物体内的一种球状蛋白，免疫球蛋白G（IgG)是血清中主要抗体，多年来由于IgG的电泳和溶解特性，人们把它统称γ-球蛋白或丙球蛋白，它是被脊椎动物作为抗体而合成的。它能与外来的抗原相结合从而引起免疫反应。各种免疫球蛋白的结构都含有四条肽链，两条轻链和两条重链。在免疫球蛋白分子上含有两个抗原结合部位。免疫球蛋白可分为五大类：IgG、IgM、IgA、IgD及IgE。 6、α-螺旋（α-helix)：是蛋白质多肽链主链二级结构的主要类型之一。肽链主链骨架围绕中心轴盘绕成螺旋状，称为α-螺旋。典型的α-螺旋的结构是：每一个氨基酸残基上的亚氨基氢（N—H)与前面第四个氨基酸残基上的羰基氧（C═O)之间形成链内氢键。在氢封闭的环内，有13个原子—CO—[—N—Cα—C—]—NH—。α-螺旋构象的多肽链，每3.6个氨基酸残基上升一圈，每个氨基酸残基绕轴旋转100°，每圈使轴上升0.54nm（0.15nm/氨基酸残基)。这种典型的α-螺旋简写为3.613。 7、β-折叠或β-折叠片(β-pleated sheet)：又称为β-结构或β-伸展，是蛋白质中一种常见的二级结构。处于β-折叠构象的多肽链是相当伸展的，不同的肽链间(或同一肽链的不同肽段间)的N—H与C═O形成氢键，这些肽链的长轴互相平行，而链间形成的氢键与长轴近似垂直。β-折叠片有两种类型：一种是平行结构，即所有肽链的N末端在同一端；另一种是反平行结构，即肽链的N末端一顺一反的排列着。 8、无规卷曲(random coil)：指蛋白质的肽链中没有确定规律性的那部分肽段构象，它的 结构比较松散。这种结构和α-螺旋、β-折叠、β-转角比较起采是不规则的，但对于一些蛋白质分子来讲，特定的无规卷曲构象是不能被破坏的，否则就失去活性。 9、蛋白质一级结构(primary structure)：由氨基酸在多肽链中的数目、类型和顺序所描述 的多肽链的基本结构。它排除了除氨基酸α-碳原子的构型以外的原子空间排列，同样的也排除了二硫键，所以不等于分子的共价结构。 10、蛋白质二级结构(secondary structure)：指多肽链主链在一级结构的基础上进一步的 盘旋或折叠，从而形成有规律的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲等，这些结构又称为主链构象的结构单元。维系二级结构的力是氢键。二级结构不涉及氨基酸残基的侧链构象。 11、蛋白质三级结构(tertiary structure)：指一条多肽链在二级结构(超二级结构及结构 域)的基础上，进一步地盘绕、折叠，从而产生特定的空间结构或者说三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德瓦尔斯力、盐键(静电作用力)。另外二硫键在某些蛋白质中也起非常重要的作用。 12、蛋白质四级结构(quatemary structure)：有许多蛋白质是由两个或两个以上的具有独 立三级结构的亚基通过一些非共价键结合成为多聚体，这些亚基的结构是可以相同的，也可以是不同的。四级结构指亚基的种类、数目及各个亚基在寡聚蛋白中的空间排布和亚基之间的相互作用。维系四级结构的力有疏水作用力、氢键、范德瓦尔斯力、盐键(静电作用力)。 13、超二级结构(super secondary structure)：在球状蛋白质分子的一级结构顺序上，相邻 的二级结构常常在三维折叠中相互靠近，彼此作用，在局部区域形成规则的二级结构 的聚合体。就是超二级结构。常见的超二级结构有(αα)(βββ)(βαβ)等三种组合形式，另外还有(βαβαβ)和(βcβ)结构也可见到。在此基础上，多肽链可折叠成球状的三级结构。(βcβ)中的c代表无规卷曲。 14、结构域(structural domain)：在较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体。这些实体就称为结构域。例如免疫球蛋白就含有12个结构域，重链上有4个结构域，轻链上有2个结构域。结构域是大的球蛋白分子三级结构的折叠单位。 15、肌动蛋白(actin)：肌动蛋白是球状的，简称G-肌动蛋白。由G-肌动蛋白形成念珠一样的纤维状肌动蛋白分子，简称F-肌动蛋白。F-肌动蛋白分子首尾相接形成长链，认根F-肌动蛋白的长链形成双股绳索结构，构成肌肉的细丝。因此，肌动蛋白是形成肌肉细丝的主要成分。 16．肌红蛋白(myoglobin)：肌红蛋白是肌肉的储氧蛋白，由一条肽链(153个氨基酸残基)和一个血红素组成的结合蛋白质。肌红蛋白由八股α-螺旋组成一个扁平的分子。辅基血红素处于肌红蛋白分子表面的一个空穴内。血红素中的二价铁有六个配位价，四个与血红素的卟啉环的N结合，另两个配位价分别与F8的His残基咪唑环上的N结合及与氧分子结合。 17．血红蛋白(hemoglobin)：血红蛋白是一种含有血红素的寡聚体蛋白，由四个亚基组成。成人的红细胞中含有两种血红蛋白，一种为HbA1，占血红蛋白总量的96％以上，另一种为HbA2，占血红蛋白总量的2%左右。在胎儿的红细胞中含有另一种血红蛋白，称为HbF。这三种血红蛋白的亚基组成如下：HbAl为α2β2，HbA2为α2δ2，HbF为α2γ2。它们的分子中都有两个共同的α-亚基(141个残基)，β、δ和γ亚基都由146个氨基酸残基组成。血红蛋白的生物功能主要是运输氧气和二氧化碳。 18．寡聚蛋白(oligomeric protein)：由两个或两个以上的亚基或单体组成的蛋白质统称寡聚蛋白。例如，血红蛋白就是一个由四个亚基组成的寡聚蛋白，它们的亚基通过非共价键相连接，组成了具有生物功能的蛋白质分子。凡具有别构作用的蛋白质一般都属于寡聚蛋白。 19．简单蛋白(simple protein)：在蛋白质分子中只有氨基酸的成分，而不含有氨基酸以外的成分，这种蛋白质称为简单蛋白。 20．结合蛋白(conjugated protein)：在蛋白质分子中除了含有氨基酸成分外，还要有其他的成分(辅因子)的存在，才能保证蛋白质的正常生物活性。这种蛋白质称为结合蛋白。 21．蛋白质的变性作用(denaturation)：天然蛋白质分子受到某些物理、化学因素，如热、声、光、压、有机溶剂、酸、碱、脲、胍等的影响，生物活性丧失，溶解度下降，物理化学常数发生变化，这种过程称为蛋白质的变性作用。蛋白质变性作用的实质，就是蛋白质分子中次级键的破坏，而引起的天然构象被破坏，使有序的结构变成无序的分子形式。蛋白质的变性作用只是三维构象的改变，而不涉及一级结构的改变。 22．蛋白质的复性(renaturation)：变性了的蛋白质在一定的条件下可以重建其天然构象，恢复其生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。 23．免疫沉淀(immunoprecipitate)：抗原和抗体特异性的结合，变成抗原—抗体复合物。这种复合物往往是不溶解的，常从溶液中沉淀出来，这就是免疫沉淀反应。抗原是多价的，抗体是二价的，当抗体与抗原等价存在时将发生最大的交联，产生最大量的免疫沉淀。 24．亚基(subunit)：蛋白质最小的共价单位，所以又称为亚单位。它由一条肽链组成，也可以通过二硫键把几条肽链连接在一起组成。血红蛋白就是由4个亚基组成。 五、思考问答题 1．解：Trp残基/蛋白质Mr=0.29% 蛋白质Mr=Trp残基/0.29%=（204-18)/0.29%=64138 答：此蛋白质的最低相对分子质量为64 138。 2．解：氨基酸在固体状态时以两性离子形式存在。某氨基酸溶于pH7的水中，pH值从7下降到6，说明该氨基酸溶解于水的过程中放出了质子，溶液中有如下平衡存在：
为了使该氨基酸达到等电点,只有加些酸使上述平衡向左移动，因此氨基酸的pI小于6。 3．解：亮氨酸和异亮氨酸的相对分子质量都是131，根据两种氨基酸的含量来看，异亮氨∶酸亮氨酸=2.48%∶1.65%=1.5∶1=3∶2。所以在此蛋白质中的亮氨酸至少有2个，异亮氨酸至少有3个，那么： 1.65%=1×(131-18)/蛋白质 Mr 蛋白质Mr=226/1.65%=12 697。 答：此蛋白质最低相对分子质量的12 697。 4．解：一般来讲氨基酸的平均相对分子质量为120，此蛋白质的相对分子质量为240 000，所以氨基酸残基数为240 000/120=2000个。设有X个氨基酸残基呈α-螺旋结构，则： X×0.15+（2000-X)×0.36=5.06×10-5×107=506（nm) 计算后，X=1019；α-螺旋的长度为1019×0.15=152.9（nm) 答：α-螺旋占蛋白质分子的百分比为：152.9/506=30.22% 5．解：：呈α-螺旋状态时：78×0.15=11.7（nm) 呈β-折叠状态时：78×0.36=28.1（nm) 6．解：胰素分子中的A键和B链并不代表两个亚基。因为亚基最重要的特征是其本身具有特定的空间构象，而胰岛素的单独的A链和B链都不具有特定的空间构象，所以说胰岛素分子中的A链和B链并不代表两个亚基。 7．解：蛋白质变性的本质是特定空间结构被破坏。蛋白质变性后其性质的变化为：首先是生物活性的丧失，其次是物理化学性质的改变如溶解度降低、丧失结晶能力，还有易被蛋白酶消化水解。 8．解：（1)Val、Pro、Phe和Ile是非极性氨基酸，它们的侧链一般位于分子的内部。Asp、Lys和His是极性氨基酸，它们的侧链一般位于分子的表面。 （2)Ser、Thr、Asn和Gln在生理pH条件下有不带电荷的极性侧链，它们能参与内部氢键的形成，氢键中和了它们的极性，所以它们能位于球状蛋白质分子的内部。 9．解：胰岛素是在胰岛β-细胞内合成的一种多肽激素。最初合成的是一个比胰岛素素分子大一倍多的单肽键，称为前胰岛素原，它是胰岛素原的前体，而胰岛素原又是胰岛素的前体。胰岛素原是前胰岛素原去掉N末端的信号肽形成的，被运送到高尔基体储存。当机体需要活性胰岛素时，在特异的肽酶作用下，去掉C肽转变为具有活性的胰岛素，这就是胰岛素原被激活的过程。 10．解：α-螺旋中一个残基的C═O与其后第四个氨基酸残基的N—H之间形成氢键。形成的氢键C═O…H—N几乎成一直线。每个氢键的键能虽不强，但是大量的氢键足以维持α-螺旋的稳定性。一圈螺旋3.6个残基，氢键封闭13个原子。α-螺旋是α-系螺旋的一种，α-系螺旋可用下列通式表示： 圈内原子数为3n+4，当n=3时，即为α-螺旋。 由于α-螺旋圈内原子数为13，从而α-螺旋也写作：3.613。当n=2时，即为3.010螺旋。此螺旋构象不如3.613构象稳定。 11．解：在球状蛋白质分子内部转弯处呈现两种规律的构象。β-转角与转弯相关的有4个氨基酸残基，第一个氨基酸残基的C═O和第四个氨基酸残基的N—H之间形成氢键，称为4→1氢键，氢键封闭10个原子。另一种构象是γ-转角，第一个氨基酸残基的C═O和第三个氨基酸残基的N—H之间形成氢键，称为3→1氢键。β-转角又称为β-弯曲或发卡结构。β-转角有三种类型Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ。β-转角是二级结构的一种。 12．解：β-折叠又称为β-折叠片层结构，是蛋白质多肽链空间构象中的常见的二级结构类型。处于β-折叠构象的多肽链是高度伸展的，不同肽链或一条肽链两个不同肽段之间以N—H与C═O之间形成氢键。这些肽链的长轴相互平行，而链间形成的氢键与长轴接近垂直。 β-折叠有两种类型，一种是平行β-折叠，即所有肽链的N末端都在同一端；另一种是反平行β-折叠，即肽链的N端一顺一反地排列着。反平行的β-折叠比平行的β-折叠稳定。在β-折叠中，多肽链主链构成锯齿状折叠构象，侧链的Cα—Cβ键几乎垂直于折叠片层平面，因此侧链的R基团交替地分别在片层平面的两侧。 13．解：维持蛋白质空间结构的作用力是非常复杂的，主要涉及下面几种：①二硫键；②离子键；③配位键；④氢键；⑤疏水键；⑥范德瓦尔斯力。 14．解：蛋白质是功能性大分子。每一种蛋白质都有特定的一级结构和空间结构，这些特定的结构是蛋白质行使蛋白质功能的物质基础，蛋白质的各种功能又是其结构的表现。蛋白质的任何功能都是通过其肽链上各种氨基酸残基的不同功能基团来实现的，所以蛋白质的一级结构一旦确定，蛋白质的可能功能也就确定了。如血红蛋白的β-链中的N末端第六位上的谷氨酸被缬氨酸取代，就会产生镰刀形红细胞贫血症，使红蛋白的亚基本身具有与氧结合的高亲和力，而当四个亚基组成血红蛋白后，其结合氧的能力就会随着氧分压及其他因素的改变而改变。这种是由于血红蛋白分子的构象可以发生一定程度的变化，从而影响了血红蛋白与氧的亲和力。这同时也是具有变构作用蛋白质的共同机制。 15．解：别构效应是指生物体内具有多个亚基的蛋白质与别构效应剂结合后而引起其构象的改变，从而导致蛋白质分子生物活性大小改变的现象称为别构效应。别构效应是生物体代谢调节的重要方式之一。 例如：血红蛋白分子是由四个亚基（α2β2)组成的蛋白质。脱氧血红蛋白分子由于分子内形成了八对盐键，使其构象受到约束，构象稳定，和氧的亲和力较弱。当一个α-亚基与O2结合后，部分盐键被破坏，某些氨基酸残基发生位移，这时与氧的结合位点随即暴路出来，使第二个α-亚基构象改变，对氧的亲和力增加而与氧结合。这样又可以使两个β-亚基依次发生构象改变而以更高的亲和力与氧结合。这时八对盐键已经全部断裂，α1β2和α2β1之间的位移也达到7 埃。血红蛋白分子的变构作用使得整个分子以很快的速度与全部四个氧分子完全结合，从而提高血红蛋白分子的携氧功能。 16．解：通常所说的蛋白质的构象是指蛋白质的空间构象或立体结构，也叫蛋白质的三维结构。构象是指在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。构象的改变不涉及其价键的断裂和重新组成，也没有光学活性的变化，构象形式有无数种。构型是指在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系叫构型。构型不同的分子在立体化学形式上能够区分。构型有两种，即D-型和L-型。构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。 | ||||
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