生物化学教学大纲
(供五年制预防医专业使用)
(依据全国统编教材第七版修订)
生物化学教研室修订
二00八年十一月
一、前 言
生物化学（biochemistry)是研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，是一门理论性和实践性并重的课程。它主要研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、基因信息的传递及细胞信号转导过程。生物化学是高等医药院校本科生的必修课之一。
本课程的教学目的和要求：本课程主要向学生传授生物大分子的化学组成、结构及功能；物质代谢及其调控；遗传信息的贮存、传递与表达；细胞信息传递；血液、肝的生物化学等生命科学内容，为医学生深入学习其他医学基础课、临床医学课程乃至毕业后的继续教育、医学各学科的研究工作中在分子水平上探讨疾病的病因、发病机理及疾病诊断、预防、治疗奠定理论与实验基础。
本课程以全国高等医药院校统编教材第七版《生物化学》为教材，以生物大分子、物质代谢和基因信息传递等作为基本内容和重点，概要地介绍细胞信息转导及其途径，与临床密切相关的内容，包括血液生化、肝胆生化等几章，只简要介绍基础理论知识。
在教学中采用理论与实践相结合、大班讲授与小班讨论相结合的方法。教师在充分备课、写好教案、集体备课的基础上，利用制作好的多媒体教学课件，加强直观教学，以加深学生对有关内容的理解和记忆。
本课程学习的基本方法为：理论教学与实验教学穿插进行，理论讲授采用启发诱导，实例分析，习题作业，课堂讨论等多种形式，突出重点和难点；实验教学以学生独立操作为主，并通过多媒体手段下载有关生化实验的最新方法和技术播放给学生观看，尽可能让学生了解本学科的前沿知识。
二、理论内容和要求
绪 论
【目的与要求】
1.掌握生物化学的概念。
2.熟悉生物化学研究的主要内容及其与医学的关系。
3.了解生物化学的发展史。
【教学内容】
第一节 生物化学发展简史
1.生物化学的概念，主要研究内容，研究方法。
2.生物化学发展的三个主要阶段。
3.我国科学家对生物化学发展的贡献。
第二节 当代生物化学研究的主要内容
1.生物大分子结构与功能。
2.物质代谢及其调节。
3.基因信息传递及其调控。
第三节 生物化学与医学的关系
1.生物化学已成为生物各学科之间、医学各学科之间相互联系的共同语言。
2.生物化学为推动医学各学科的发展作出了重要贡献。
【教学方法】课堂讲授 、多媒体
【授课学时】1学时
第一章 蛋白质的结构与功能
【目的要求】
掌握
1.蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式。氨基酸的分类。
2.蛋白质一级结构的概念及其主要的化学键。
3.蛋白质的二级结构的概念、主要化学键和形式：α-螺旋，β-折叠，β-转角与无规卷曲。掌握α-螺旋，β-折叠的结构特点。
4.蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键：疏水作用、离子键、氢键和范德华引力。
5.蛋白质的四级结构的概念和维持稳定的化学键。
6.蛋白质的结构与功能的关系：一级结构决定空间结构，空间结构决定生物学功能。
7.蛋白质的理化性质：两性电离，胶体性质，蛋白质变性的概念和意义，紫外吸收和呈色反应。
熟悉
1.肽、肽键与肽链的概念，多肽链的写法。生物活性肽的概念，几种重要的生物活性肽。
2.肽单元概念。
3.模体（motif)、结构域(domain)的概念。
4.蛋白质常用的分离和纯化技术
了解
1.蛋白质的分类。
2.血红蛋白的四级结构特点。
3.多肽链中氨基酸序列分析的原理。
4.蛋白质空间结构预测的原理和意义。
【教学内容】
第一节 蛋白质的分子组成
1．氨基酸 ： L-α-氨基酸结构通式和分类、20种氨基酸的英文名词及缩写符号、理化性质。
2．肽：肽键与肽链，肽与蛋白质的区别，生物活性肽。
第二节 蛋白质的分子结构
1．蛋白质的一级结构：一级结构的定义与维系一级结构的化学键。
2．蛋白质的二级结构：肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、模序及氨基 酸侧链对二级结构形成的影响。
3．蛋白质的三级结构：次级键、结构域及分子伴侣。
4．蛋白质的四级结构：四级结构的定义与维系一级结构的化学键。
5．蛋白质的分类：两种不同的分类方法
6. 蛋白质组学
第三节 蛋白质的结构与功能的关系
1．蛋白质一级结构与功能的关系。
2．蛋白质空间结构与功能的关系：蛋白质构象改变和疾病。
第四节 蛋白质的理化性质
1．蛋白质的理化性质：两性解离、胶体性质、蛋白质变性与复性、沉淀、紫外吸收和 呈色反应。
第五节 蛋白质的分离、纯化与结构分析
1．蛋白质的分离和纯化：透析及超滤法，丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀，电泳，层析，超速离心。
2.．多肽链中氨基酸的序列分析：Edman降解法。
3．蛋白质空间结构测定：
【教学方法】课堂讲授 、多媒体
【授课学时】6学时
第二章 核酸的结构与功能
【目的要求】
掌握
1． 核苷酸的基本组成成分。DNA和RNA的分子组成。核酸分子中核苷酸的连接方式、键的方向性，核酸的一级结构及其表示法。
2． DNA的二级结构的特点DNA的生物学功能
3． RNA的种类与功能。信使RNA和转运RNA的结构特点。tRNA二级结构和三级结构的特点与功能。
4． DNA的变性和复性概念和特点，解链曲线与Tm。
熟悉
1. 原核生物DNA的超螺旋结构，真核生物染色体的基本单位-核小体的结构。
2. 核蛋白体RNA的结构与功能。
3. 核酸分子杂交原理。
了解
1. 核酸酶的分类与功能。
【教学内容】
第一节 核酸的化学组成及一级结构
1．核苷酸的结构：嘌呤与嘧啶，核糖与核苷，戊糖碳原子的编号。
2．核酸的一级结构：概念、核苷酸各组分间的连接键、书写方式。
第二节 DNA的空间结构与功能
1．DNA的二级结构——双螺旋结构模型：Chargaff规则， B-DNA双螺旋结构模型要点，DNA双螺旋结构的多样性。
2．DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装：DNA的超螺旋结构，原核生物DNA的高级结构，DNA在真核生物细胞核内的组装：核小体。
3．DNA的功能：基因 ，基因组，DNA的功能。
第三节 RNA的结构与功能
1．信使RNA的结构与功能：hnRNA ，mRNA的结构特点。
2．转运RNA的结构与功能：稀有碱基，茎环结构，氨基酸接纳茎，反密码子，三级结构。
3．核蛋白体RNA的结构与功能：真核及原核生物核蛋白体的组成。
4．其他小分子RNA及RNA组学：动物细胞内其他的RNA种类及功能，RNA组学的概念。
5. 核酸在真核细胞和原核细胞中表现了不同的时空特征。
第四节 核酸的理化性质、变性和复性及其应用
1．核酸的一般理化性质：260nm紫外吸收。
2．DNA的变性：概念，解链曲线，Tm值，增色效应。
3．DNA的复性与分子杂交：退火。
第五节 核酸酶
1.DNA酶 RNA酶
2.内切酶 外切酶
【教学方法】课堂讲授、 多媒体
【授课学时】4学时
第三章 酶与维生素
【目的要求】
掌握
1. 酶的概念，酶的化学本质。酶的分子组成，单纯酶和全酶。
2. 酶的活性中心的概念。必需基团的分类及其作用。
3. 酶促反应的特点：高效性、高特异性和可调节性。
4. 底物浓度对酶促反应的影响：米一曼氏方程，Km与Vmax值的意义。
5. 抑制剂对酶促反应的影响：不可逆抑制的作用，可逆性抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的动力学特征。
6. 酶原与酶原激活的过程与生理意义。
7. 变构酶和变构调节的概念、机理。酶的共价修饰的概念和作用特点。
8. 同工酶的概念。
熟悉
1．酶促反应的机理，酶与底物复合物的形成即中间产物学说。
2．酶浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应的影响。
3．酶活性的测定与酶活性单位概念。
4．酶含量的调节特点和调控
了解
1. 酶的作用原理：诱导契合学说、邻近反应及定向排列、多元催化、表面效应。
2. 酶的分类与命名的原则。
3. 酶在疾病发生、疾病诊断、疾病治疗中的应用。
【教学内容】
第一节 酶的分子结构与功能
1．酶的分子组成：单纯酶，结合酶，酶蛋白，全酶，金属酶，辅酶，辅基，维生素与辅酶，维生素的分类及其与辅酶的关系，常见辅酶的结构与功能，辅酶的作用，金属离子的作用。2．酶的活性中心：必需基团，结合基团，催化基团。
3．同工酶：概念，LDH同工酶谱的变化及意义。
第二节 酶的工作原理
1．酶促反应的特点：高效性，特异性，可调节性。
2．酶促反应机制：活化能，诱导契合假说，邻近效应、定向排列、多元催化、表面效应。
第三节 酶促反应动力学
1． 底物浓度对反应速度的影响：米-曼氏方程，Km、Vmax测定法。
2． 酶浓度对反应速度的影响。
3． 最适温度。
4． 最适pH。
5． 抑制剂对反应速度的影响：不可逆性抑制作用的特点，可逆性抑制作用的种类、区别及动力学特点。
6． 激活剂对反应速度的影响：必需激活剂，非必需激活剂。
7． 酶活性测定及酶活性单位。
第四节 酶的调节
1．酶活性的调节：酶原，酶原的激活的概念、机制及意义，变构酶，变构调节与协同效应，酶的共价修饰调节概念、特点与意义。
2．酶含量的调节：酶蛋白合成的诱导与阻遏概念，酶降解的调控。
第五节 酶的命名与分类
1． 酶的命名。
2． 酶的分类。
第六节 酶与医学的关系
1． 酶与疾病的关系。
2． 酶在医学上的其他应用。
【教学方法】课堂讲授、多媒体
【授课学时】6学时
第四章 糖代谢
【目的要求】
掌握
1．糖酵解的概念，糖酵解途径的基本反应过程、限速酶、ATP生成、作用部位及生理意义。
2．糖的有氧氧化概念，糖的有氧氧化途径中丙酮酸氧化脱羧及三羧酸循环的基本反应过程、限速酶、ATP生成、作用部位及生理意义。
3．磷酸戊糖途径的生理意义，NADPH的功能。
4．肝糖原合成与分解的限速酶及其催化的反应。
5．糖异生的概念、限速酶及其催化的反应和生理意义。
6．正常人血糖的来源与去路。
熟悉
1． 糖酵解调节。
2． 糖的有氧氧化的调节。
3． 巴斯德效应的概念。
4． 磷酸戊糖途径的主要反应过程和调节。
5． 肝糖原合成与分解的调节。
6． 糖异生途径的调节。
7． 乳酸循环及其生理意义。
了解
1．糖的重要功能及其在体内的消化、吸收。了解糖代谢的概况。
2．肌糖原合成与分解的调节及糖原累积症。
3．高血糖与低血糖等糖代谢失常疾病。
【教学内容】
第一节 概述
1．糖的生理功能。
2．糖的消化吸收： 特定载体转运的、主动耗能的过程。
3．糖代谢的概况：糖酵解、有氧氧化、糖原的合成与分解、磷酸戊糖途径、糖异生。
第二节 糖的无氧分解
1．糖酵解的反应过程：概念，反应过程及能量生成。
2．糖酵解的调节：三个关键酶。
3．糖酵解的生理意义。
第三节 糖的有氧氧化
1．有氧氧化的反应过程：丙酮酸脱氢酶复合体的组成，三羧酸循环的过程及生理意义。
2．有氧氧化生成的ATP ：1分子葡萄糖通过有氧氧化生成36或38个ATP。
3．有氧氧化的调节：丙酮酸脱氢酶复合体及三羧酸循环中三个关键酶的调节。
4．巴斯德效应：有氧氧化抑制糖酵解的现象。
第四节 磷酸戊糖途径
1．磷酸戊糖途径的反应过程：反应的第一阶段，6-磷酸葡萄糖脱氢酶及6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶。
2．磷酸戊糖途径的调节：6-磷酸葡萄糖脱氢酶是关键酶。
3．磷酸戊糖途径的生理意义。
第五节 糖原的合成与分解
1．糖原的合成代谢：UDPG是活性葡萄糖供体以及合成过程，关键酶。
2．糖原的分解代谢：分解过程与关键酶。
3．糖原合成与分解的调节：磷酸化酶、糖原合酶的共价修饰调节，重点是它们各自的磷酸化和去磷酸化后的活性改变。
4．糖原累积症。
第六节 糖异生
1．糖异生途径：概念及糖异生的四个关键酶，糖异生的三个不可逆的化学反应。
2．糖异生的调节。
3．糖异生的生理意义。
4．乳酸循环：循环过程及生理意义。
第七节 血糖及其调节
1．血糖的来源和去路
2．血糖水平的调节：胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素及肾上腺素各自对血糖的影响。3．血糖水平异常：高血糖及糖尿症，低血糖。
【教学方法】课堂讲授 多媒体
【授科学时】 8学时
第五章 脂类代谢
【目的要求】
掌握
1. 脂肪动员的概念和限速酶。
2. 脂肪酸的β—氧化概念。掌握脂酸的活化、脂酰CoA进入线粒体、脂酸β—氧化的脱氢、加水、再脱氢和硫解等步骤，掌握脂肪酸氧化过程中能量的计算。
3. 酮体的概念，酮体的生成和利用的部位、酮体生成的生理意义。
4. 磷脂的分类。甘油磷脂的组成、分类和结构。
5. 胆固醇的合成：部位、合成原料和限速酶，胆固醇的转化产物。
6. 血脂的概念。血浆脂蛋白用电泳法和超速离心法分类的种类、主要组成成分和功能。
熟悉
1．甘油三酯的合成代谢：部位、合成原料和合成过程。
2．酮体生成的调节。
3．脂肪酸的合成：原料、部位和限速酶，熟悉脂肪酸合成酶的特点，激素对脂酸合成的调节。
4．甘油磷脂的合成途径：甘油二酯合成途径和CTP-甘油二酯合成途径。甘油磷脂的降解：磷脂酶类对甘油磷酯的水解及产物的作用。
5．胆固醇合成的主要步骤和调节。
6．血浆脂蛋白的结构。载脂蛋白的功能，某些载脂蛋白对脂肪酶活性的激活作用。
7．血浆脂蛋白的代谢。熟悉血浆脂蛋白代谢异常：高脂血症。
了解
1．脂类的概念、分类和生理功能。了解脂肪酸的命名、来源和分类。
2．脂类的消化和吸收。
3．脂肪酸的其它氧化方式。
4．脂酸碳链的加长和不饱和脂酸的合成过程。
5．前列腺素等多不饱和脂酸的结构、命名、合成过程和生理功能。
6. 鞘磷脂的化学组成和结构，神经鞘磷脂的合成部位和原料。
【教学内容】
第一节 不饱和脂酸的命名及分类。
第二节 脂类的消化和吸收。
1．脂类消化的主要场所，胆汁酸盐、胰脂酶、辅脂酶的作用。
2．脂肪合成的甘油一酯途径。
第三节 甘油三酯代谢
1．甘油三酯的合成代谢
1)合成部位 ：肝、脂肪组织和小肠。
2)合成原料。
3)合成基本过程：甘油一酯途径和甘油二酯途径。
2．甘油三酯的分解代谢
1)脂肪的动员：激素敏感性甘油三酯脂肪酶、脂解激素与抗脂解激素。
2)脂酸的β-氧化：脂肪酸的活化——脂酰CoA的生成，脂酰CoA进入线粒体，脂酸的β-氧化，脂肪酸氧化的能量生成。
3)脂肪酸的其它氧化方式。
4)酮体的生成及利用：酮体的概念，酮体的生成，酮体的利用，酮体生成的生理意义，酮体生成的调节，酮症酸中毒。
3．脂酸的合成代谢
1)软脂酸的合成：合成部位，合成原料，脂肪酸合成酶系及反应过程。
2)脂肪酸碳链的加长：内质网酶系和线粒体酶系。
3)不饱和脂肪酸的合成 ：必需脂肪酸的概念。
4)脂肪酸合成的调节：代谢物的调节，激素的调节作用。
4．多不饱和脂酸的重要衍生物——前列腺素、血栓噁烷及白三烯
1)前列腺素、血栓噁烷及白三烯的化学结构及命名
2)PG、TX及LT的合成。
3)PG、TX及LT的生理功能。
第四节 磷脂的代谢
1．甘油磷脂的代谢
1)甘油磷脂的组成、分类及结构。
2)甘油磷脂的合成：合成部位，合成原料及辅因子，合成基本过程。
3)甘油磷脂的降解：由专一性不同的磷脂酶A1、A2、B1、B2、C、D分别作用。
2．鞘磷脂的代谢
1)鞘脂的化学组成及结构。
2)鞘磷脂的代谢。
第五节 胆固醇代谢
1．胆固醇的结构，分布及生理功能。
2．胆固醇的合成
1)合成部位；肝。
2)合成原料：乙酰CoA、能量及供氢物质。
3)合成基本过程：胆固醇合成的限速酶、合成的基本过程、甲羟戊酸、鲨烯等重要中间产物。
4)胆固醇合成的调节：饥饿和饱食、胆固醇及激素分别的调节。
3．胆固醇的转化
1)转化成胆汁酸。
2)转化为类固醇激素。
3)转化为7－脱氢胆固醇。
第六节 血浆脂蛋白代谢
1．血脂：血脂的组成及含量。
2．血浆脂蛋白的分类、组成及结构：血浆脂蛋白的分类，血浆脂蛋白的组成，脂蛋白的结构。
3．载脂蛋白：分类与功能。
4．血浆脂蛋白代谢：乳糜微粒，极低密度脂蛋白，低密度脂蛋白，极低密度脂蛋白，高密度脂蛋白。
5．血浆脂蛋白代谢异常：高脂蛋白血症，遗传性缺陷。
【教学方法】课堂讲授 多媒体
【授科学时】 8学时
第六章 生物氧化
【目的要求】
掌握
1．生物氧化的概念及生理意义。
2．呼吸链的概念。掌握线粒体的两条呼吸链——NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成成分和排列顺序。
3．氧化磷酸化的概念及氧化磷酸化的偶联部位。
熟悉
1. 影响氧化磷酸化的因素。
2. 高能磷酸化合物的类型。ATP的利用。
3. 胞液中NADH氧化的两种转运机制：α—磷酸甘油穿梭及苹果酸天冬氨酸穿梭。
了解
1．化学渗透假说。
2．ATP合酶的结构及ATP合成的机制。
3．机体其他氧化体系：需氧脱氢酶和氧化酶、过氧化物酶体的氧化酶、超氧物岐化酶和线粒体中的氧化酶——加单氧酶和加双氧酶。
【教学内容】
第一节 生成ATP的氧化磷酸化体系
1．呼吸链：组成，排列顺序，
2．氧化磷酸化：概念，P/O，偶联部位，偶联机制－化学渗透假说。
3．影响氧化磷酸化的因素：呼吸链抑制剂、解偶联剂、氧化磷酸化抑制剂，ADP的调节作用，甲状腺激素，线粒体DNA突变。
4．ATP：高能磷酸键，常见的高能磷酸化合物，生物体内能量的储存和利用。
5．通过线粒体内膜的物质转运：线粒体内膜的主要转运蛋白，胞浆中NADH的氧化－α-磷酸甘油穿梭、苹果酸-天冬氨酸穿梭，腺苷酸转运蛋白。
第二节 其他不生成ATP的氧化体系
1．抗氧化体系。
2．微粒体中的酶类：加单氧酶、加双氧酶。
【教学方法】课堂讲授、 多媒体
【授课学时】 4学时
第七章 氨基酸代谢
【目的要求】
掌握
1．氮平衡的概念和类型。必需氨基酸的种类。
2．氨基酸的脱氨基作用：联合脱氨基作用、转氨基作用、谷氨酸氧化脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环。掌握转氨基作用的概念、转氨基作用的机制。
3．氨的来源与去路。氨的转运形式：谷氨酰胺和丙氨酸。
5．一碳单位的概念。一碳单位的代谢：来源、载体、种类和生理意义。
6．含硫氨基酸的代谢：甲基的直接供体（S-腺苷甲硫氨酸)、甲硫氨酸循环、硫酸的活性形式（PAPS)。
熟悉
1．蛋白质的需要量和营养价值。蛋白质在小肠的腐败作用。
2．蛋白质的一般代谢。
3．α—酮酸的代谢去路。熟悉生糖氨基酸、生酮氨基酸的概念。
4．氨基酸的脱羧基作用。谷氨酸、组氨酸和半胱氨酸等氨基酸的脱羧基后产生的胺类物质。
5．芳香族氨基酸的代谢：苯丙氨酸和酪氨酸的代谢产物。
了解
1．蛋白质的消化作用，胰蛋白酶等蛋白酶对蛋白质的水解作用。
2．小肠中氨基酸和肽的吸收机制。
3．尿素合成的调节。了解高血氨症和氨中毒。
【教学内容】
第一节 蛋白质的营养作用
1．蛋白质营养的重要性
2．蛋白质的需要量和营养价值：氮平衡，生理需要量, 蛋白质的营养价值。
第二节 蛋白质的消化、吸收与腐败
1．蛋白质的消化：胃中的消化，小肠中的消化。
2．氨基酸的吸收：氨基酸吸收载体，γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用，肽的吸收。
3．蛋白质的腐败作用：胺类的生成，氨的生成，其他有害物质的生成。
第三节 氨基酸的一般代谢
1．体内蛋白质的转换更新：体内氨基酸的降解及氨基酸的代谢库的概念。
2．氨基酸的脱氨基作用：联合脱氨基作用。
1)转氨基作用：转氨酶与转氨基作用， 转氨基作用的机制。
2)L-谷氨酸氧化脱氨基作用 。
3)嘌呤核苷酸循环。
3．α-酮酸的代谢
1)经氧化生成非必需氨基酸。
2)转变成成糖及脂类。
3)氧化供能：氨基酸、糖及脂肪代谢的联系。
第四节 氨的代谢
1．体内氨的来源和去路：氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源，肠道吸收的氨，肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺。合成尿素，肾小管分泌，合成营养必需氨基酸。
2．氨的转运：丙氨酸-葡萄糖循环，γ-谷氨酰基循环。
3．尿素的生成
1药品数据)肝是尿素合成的主要器官。
2)尿素合成的鸟氨酸循环学说。
3)鸟氨酸循环的详细步骤。
4)尿素合成的调节。
5)高氨血症和氨中毒，及降氨措施。
第五节 个别氨基酸的代谢
1．氨基酸的脱羧基作用
1)γ-氨基丁酸
2)牛磺酸
3)组胺
4)5-羟色胺
5)多胺
2．一碳单位的代谢
1)一碳单位与四氢叶酸。
2)一碳单位与氨基酸代谢。
3)一碳单位的相互转变。
4)一碳单位的生理功能.。
3．含硫氨基酸代谢
1)甲硫氨酸的代谢：甲硫氨酸与转甲基作用，甲硫氨酸循环，肌酸的生成。
2)半胱氨酸与胱氨酸的代谢：半胱氨酸与胱氨酸的代谢，硫酸根的代谢。
4．芳香族氨基酸的代谢
1)苯丙氨酸及酪氨酸的分解代谢：儿茶酚胺与黑色素的合成，酪氨酸的分解代谢，苯丙酮酸尿症。
2)色氨酸的代谢。
5．支链氨基酸的代谢。
【教学方法】课堂讲授 多媒体
【授科学时】 8学时
第八章 核苷酸代谢
【目的要求】
掌握
1．嘌呤核苷酸合成的两种途径—从头合成途径及补救合成途径的原料、主要步骤及特点。
2．嘌呤核苷酸的分解代谢的终产物。
3．嘧啶核苷酸合成的两种途径—从头合成途径及补救合成途径的原料、主要步骤及特点。
4．嘧啶核苷酸的分解代谢的终产物。
5．脱氧核苷酸的生成。
熟悉
1． 核苷酸的多种生物功能。
2． 嘌呤核苷酸的抗代谢物及其抗肿瘤作用的生化机理。
3． 嘧啶核苷酸的抗代谢物及其抗肿瘤作用的生化机理。
了解
1． 食物中核酸的消化吸收。
2． 尿酸以及痛风症与血中尿酸含量的关系。
【教学内容】
第一节 嘌呤核苷酸代谢
1．嘌呤核苷酸的合成代谢
1)嘌呤核苷酸的从头合成：从头合成的途径，从头合成的调节。
2)嘌呤核苷酸的补救合成。
3)嘌呤核苷酸的相互转变 。
4)脱氧核苷酸的生成 。
5)嘌呤核苷酸的抗代谢物。
2．嘌呤核苷酸的分解代谢：尿酸的生成，痛风及痛风症。
第二节 嘧啶核苷酸代谢
1．嘧啶核苷酸的合成代谢
1)嘧啶核苷酸的从头合成：从头合成的途径，从头合成的调节。
2)嘧啶核苷酸的补救合成。
3)嘧啶核苷酸的抗代谢物。
2．嘧啶核苷酸的分解代谢：β-氨基异丁酸、NH3、CO2、β-丙氨酸。
【教学方法】课堂讲授 多媒体
【授科学时】2学时
第九章 物质代谢的联系与调节
【目的要求】
掌握
1.细胞水平的调节，变构调节、共价修饰的概念、机理及生理意义。
2.掌握物质代谢调节的概念和三个水平层次的分类。酶的变构调节和化学修饰概念、特点、调节机理及生理意义。
熟悉
1.物质代谢的特点。
2.物质代谢的相互联系
3.酶量的调节
了解
1.整体调节
2.组织、器官的代谢特点及联系。
【教学内容】
第一节 物质代谢的特点
1.整体性。
2.代谢调节。
3.各组织器官代谢各具特色。
4.各物质代谢均有共同的代谢池。
5.ATP是机体储存能量与消耗能量的主要形式。
第二节 物质代谢的相互联系
1.在能量代谢上相互联系。
2.糖、脂、蛋白质代谢之间的相互联系。
第三节 组织器官的代谢特点及联系
第四节 代谢调节
1.细胞水平的代谢调节
1).细胞内酶的隔离分布:关键酶的概念与特点。
2).关键酶的变构调节:变构调节的概念、机制与生理意义。
3).酶的化学修饰调节:化学修饰的概念与特点。
4).酶量的调节:酶蛋白合成的诱导与阻遏,酶蛋白的降解。
2.激素水平的代谢调节
1).膜受体激素。
2).胞内受体激素。
3.整体水平的调节
1).饥饿状态下的调节。
2).饱食状态下的调节。
【教学方法】课堂讲授 多媒体
【授科学时】 2学时
第十章DNA的生物合成（复制)
【目的要求】
掌握
1.半保留复制的意义。
2.复制的保真性。
3.复制的起始、延长、终止过程
4.突变的意义、类型
1.DNA聚合酶、拓扑异构酶、引物酶、DNA连接酶的作用
2.引发体、冈崎片段的生成、连接酶的作用
3.切除修复过程。
4.逆转录
了解
1.半保留复制实验
2.真核生物复制的特点，端粒和端粒酶，其他复制方式。
3.DNA修复的方式
【教学内容】
第一节 复制的基本规律
1．半保留复制的实验依据和意义。
2．双向复制。
3.复制的半不连续性：复制叉，领头链，随从链，冈崎片段。
第二节 DNA复制的酶学和拓扑学变化
1．复制的化学反应：反应体系。
2．DNA聚合酶：原核生物的DNA聚合酶，真核生物的DNA聚合酶。
3．复制保真性的酶学依据：核酸外切酶活性和校读，复制的保真性和碱基选择。
4．复制中解链和DNA分子拓扑学变化：解螺旋酶、引物酶和单链DNA结合蛋白，DNA拓扑异构酶（Ⅰ型和Ⅱ型)。
5．DNA连接酶。
第三节 DNA生物合成过程
1．原核生物的DNA生物合成：起始（解链、引发体和引物)，延长，终止。
2．真核生物的DNA生物合成：细胞周期，起始，延长，终止，端粒酶。
第四节 逆转录和其他复制方式
1．逆转录病毒和逆转录酶。
2．逆转录研究的意义。
3．滚环复制和D环复制。
第五节 DNA损伤（突变)与修复
1．突变的意义。
2．引发突变的因素。
3．突变的分子改变类型：错配、缺失、插入、框移突变、重排。
4．DNA损伤的修复：光修复、切除修复、重组修复、SOS修复。
【教学方法】课堂讲授 、多媒体
【授课学时】 6学时
第十一章 RNA的生物合成（转录)
【目的要求】
掌握
1． 不对称转录、模板链和编码链。
2． 原核生物的RNA聚合酶及其亚基组成，真核生物的RNA聚合酶。
3． 原核生物转录的起始、延长、终止过程。
4． 真核生物mRNA的转录后加工过程
熟悉
1．真核生物与原核生物转录过程的异同
2．模板与酶的辨认结合。
3．tRNA和rRNA的转录后加工过程
了解
1．真核生物的转录过程。
2．真核生物rRNA转录后的加工。
【教学内容】
第一节 转录的模板和酶
1．转录模板：结构基因，不对称转录，模板链，编码链。
2．RNA聚合酶：原核生物的RNA聚合酶（核心酶、全酶)，真核生物的RNA聚合酶（Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ)。
3．模板与酶的辨认结合：－35区——辨认位点，－10区（Pribnow盒)——结合位点。
第二节 转录过程
1．原核生物的转录过程：转录起始，转录延长（转录空泡)，转录终止（依赖Rho的转录终止，非依赖Rho的转录终止)。
2．真核生物的转录过程：转录起始，转录延长，转录终止。
第三节 真核生物的转录后修饰
1．真核生物mRNA的转录后加工：首、尾的修饰，mRNA的剪接（断裂基因，外显子和内含子，剪接接口、剪接体、二次转酯反应，mRNA编辑)。
2．tRNA的转录后加工：5’前导序列切除，稀有碱基生成（甲基化、还原、核苷内的转位、脱氨)，3’末端加CCA－OH。
3．rRNA的转录后加工：45S RNA剪接。
4．核酶：核酶的特性（核酶作用的基础——锤头结构)，核酶研究的意义。
【教学方法】课堂讲授、多媒体
【授课学时】 4学时
第十二章 蛋白质的生物合成（翻译)
【目的要求】
掌握
1．mRNA、tRNA，rRNA在翻译过程中的作用和相互配合关系。
2．遗传密码的特点
3．密码子和反密码子的关系
熟悉
1．遗传密码表的用法。
2．翻译的起始、肽链的延长、肽链的终止过程，核蛋白体循环。
了解
1．原核、真核生物翻译起始的异同
2．蛋白质合成后的加工和输送，蛋白质生物合成的干扰和抑制。
【教学内容】
第一节 蛋白质生物合成体系
1．翻译模板mRNA 及遗传密码：多顺反子、单顺反子，遗传密码的概念、种类、特点（连续性、简并性、摆动性、通用性)。
2．核蛋白体是多肽链合成的装置。
3．tRNA氨基酸的活化：氨基酰-tRNA合成酶，起始氨基酰-tRNA。
第二节 蛋白质生物合成过程
1．肽链合成起始：原核翻译起始复合物形成（核蛋白体亚基分离，mRNA小亚基定位结合，起始氨基酰-tRNA的结合，核蛋白体大亚基结合)，真核生物翻译起始复合物形成（核蛋白体大小亚基分离，起始氨基酰-tRNA的结合，mRNA在核蛋白体小亚基的准确就位，核蛋白体大亚基结合)。
2．肽链的延长：核蛋白体循环（进位、成肽、转位)。
3．肽链合成的终止：蛋白质生物合成过程中的能量消耗，多聚核蛋白体。
第三节 蛋白质合成后加工和输送
1．多肽链折叠为天然功能构象的蛋白质：分子伴侣（热休克蛋白，伴侣素)，蛋白二硫键异构酶，肽－脯氨酰顺反异构酶。
2．一级结构的修饰：肽链N端的修饰，个别氨基酸的共价修饰，多肽链的水解修饰。
3．空间结构的修饰：亚基聚合，辅基连接，疏水脂链的共价修饰。
4．蛋白质合成后的靶向输送：分泌性蛋白的靶向输送（信号肽，信号肽识别颗粒，SRP对接蛋白)，线粒体蛋白的靶向输送，细胞核蛋白的靶向输送（核定位序列)。
第四节 蛋白质生物合成的干扰和抑制
2．其他干扰蛋白质合成的物质：毒素（白喉毒素)，干扰素。
【教学方法】课堂讲授 多媒体
【授课学时】 6学时
第十六章 血液的生物化学
【目的要求】
掌握
1. 红细胞的代谢特点
2. 合成血红素的基本原料、限速酶。
熟悉
1． 血液的化学组成及生理功能，血浆蛋白的功能。
2． 血红素的合成过程、调节。
了解
1． 血浆蛋白的分类与性质
2． 白细胞的代谢的特点
【教学内容】
第一节 血浆蛋白是维持体内代谢途径的重要物质
1．血浆蛋白的分类与性质。
2．血浆蛋白的功能。
第二节 血液凝固是凝血和抗凝血因子的动态调节
1．凝血因子与抗凝血成分。
2．两条凝血途径。
3．血凝块的溶解。
第三节 血细胞代谢特点是维持血液生物功能的基础
1． 红细胞的代谢特点：血红蛋白的合成与调节：血红素的生物合成（合成原料，限速酶，合成过程，调节)。
2． 白细胞的代谢。
【教学方法】课堂讲授、多媒体
【授课学时】 2学时
第十七章 肝的生物化学
【目的要求】
掌握
1. 生物转化的概念、主要器官、意义及生物转化反应的主要类型。
1． 胆汁酸的分类、肠肝循环及生理意义
2． 胆红素在肝脏、肠道中的转变和胆红素的肠肝循环。
熟悉
1． 肝脏在物质代谢中的作用。
2． 参与生物转化的酶类及反应类型。
3． 胆红素的来源、生成、在血中的运输和排泄。
了解
1． 影响生物转化作用的因素。
2. 血清胆红素与黄疸的关系。
【教学内容】
第一节 肝在物质代谢中的作用
1．肝在糖代谢中的作用。
2．肝在脂类代谢中的作用。
3．肝在蛋白质代谢中的作用。
4．肝在维生素代谢中的作用。
5．肝在激素代谢中的作用。
第二节 肝的生物转化作用
1．生物转化的概念。
2．生物转化反应的主要类型：氧化、还原、水解与结合反应。
3．影响生物转化作用的因素。
第三节 胆汁与胆汁酸的代谢
1．胆汁
2．胆汁酸的代谢
1)胆汁酸的分类：游离胆汁酸、结合胆汁酸、初级胆汁酸和次级胆汁酸。
2)胆汁酸的代谢：初级胆汁酸的生成，次级胆汁酸的生成与肝肠循环。
3)胆汁酸的功能：促进脂类消化吸收，抑制胆汁中胆固醇的析出。
第四节 胆色素的代谢与黄疸
1．胆红素的生成和转运。
2．胆红素在肝中的转变。
3．胆红素在肠道中的变化和胆色素的肠肝循环。
4．血清胆红素与黄疸：溶血性黄疸，肝细胞性黄疸，阻塞性黄疸。
【教学方法】课堂讲授 多媒体
【授科学时】 3学时
三、实验内容和要求
| 次数 | 实验题目 | 学时数 |
| 实验一 | 改良Lowery法测定蛋白质含量 | 4 |
| 实验二 | 碱性磷酸酶Km值测定 | 4 |
| 实验三 | 糖原的提取与定量 | 4 |
| 实验四 | 酮体的生成与利用 | 4 |
| 实验五 | 醋酸纤维素薄膜电泳，GPT活性测定 | 4 |
| 总计 |
| 20 |
| 章节 | 授课内容 | 理论 | 实验 |
| 绪论 | 绪论 | 1 | |
| 第一章 | 蛋白质的结构与功能 | 6 | 4 |
| 第二章 | 核酸的结构与功能 | 4 | |
| 第三章 | 酶与维生素 | 6 | 4 |
| 第四章 | 糖代谢 | 8 | 4 |
| 第五章 | 脂代谢 | 8 | 4 |
| 第六章 | 生物氧化 | 4 | |
| 第七章 | 氨基酸代谢 | 8 | 4 |
| 第八章 | 核苷酸代谢 | 2 | |
| 第九章 | 物质代谢联系与调节 | 2 | |
| 第十章 | DNA的生物合成（复制) | 6 | |
| 第十一章 | RNA的生物合成（转录) | 4 | |
| 第十二章 | 蛋白质的生物合成（翻译) | 6 | |
| 第十六章 | 血液的生物化学 | 2 | |
| 第十七章 | 肝脏的生物化学 | 3 | |
| 总计 | 90 | 70 | 20 |
四 学时分配
五、参考文选
1.周爱儒.《生物化学》.人民卫生出版社.
2.药立波.《医学分子生物学》.人民卫生出版社.
3.沈 同，王镜岩主编，《生物化学》.北京，高等教育出版社，第三版，2004年.
