高等医 学 院 校
生物化学教学大纲
(供基础、临床、预防、口腔、麻醉、药学医学类专业用)
泸州医学院生物化学教研室
二００九年十一月
目 录
| | | 氨基酸代谢"style="color:#FF0000" >第七章 氨基酸代谢 | |
| | | ||
| | | ||
| | | ||
| | | ||
| | | ||
| | | ||
| | |
使 用 说 明
为了配合卫生部规划统编第七版《生物化学》教材的修订和使用，我们编写了这份教学大纲。
生物化学是在分子水平和化学变化的深度阐明生命活动的机理，揭露生命现象本质的一门科学。生物化学是现代医学发展的重要支柱之一，是医学生必修的基础医学课程。其任务是通过教学使学生掌握人体的化学组成、生物分子的结构与功能的关系、各类物质的代谢过程及其调控规律以及生化的基本实验技能，为学习其他基础医学课程和临床医学课程，在分子水平上认识病因和发病机理，诊断和预防疾病，并为毕业后从事医学科学工作奠定基础。
本教学大纲将教学内容的要求分为掌握、熟悉和了解三个层次，除此之外的其他内容可供参考或有兴趣者阅览，从而便于教师和学生有重点地进行教和学。对于必须掌握的内容，要求学生理解、记忆并能融会贯通；对于熟悉的内容，要求学生能正确理解和记忆；对于了解的内容，学生只需知道其大致的内容即可。
教师在教学过程中，不必完全拘泥于本教学大纲的规定，教师可根据自己的教学经验，决定取舍。总之，使学生能充分理解和掌握生物化学课程的基本理论，基本内容和基本技能才是教学活动的根本宗旨。
本教学大纲参照历年国家教委及卫生部审编高等医学院校《生物化学教学大纲》编写，完全符合统编教学大纲对医学院校本科学生的要求。
编者
二00九年十一月三十日
生物化学教学大纲
（The Course Syllabus ofBiochemistry)
（供基础、临床、预防、口腔、麻醉、药学医学类专业用)
学分数：6 周学时：理论4；实验6
课程性质：基础、临床、预防、口腔、麻醉、药学等医学类专业本科生必修课程。
教学目的与要求：通过本课程的教学，使学生能够掌握生物大分子结构与功能的基本概念，建立起生物体内物质代谢化学反应过程、相互联系及其调控，基因信息传递及其调控的完整的理论和实验知识体系，从而使学生能够从分子水平上系统地理解疾病的发生发展过程，药物在体内的代谢与作用机制，以及生化实验技术在疾病诊断和防治中的应用。
基本内容：该课程的基本内容包括课堂讲授与实验操作两部分，主要从分子水平探索生命现象及其规律，以及探索生物体内化学分子与化学反应及其规律。
教学方式：课堂教学采用讲授、讨论、多媒体演示与实验操作及示教相结合的方法。
教学内容：
⒈ 生物大分子的结构与功能，包括蛋白质、核酸、多糖、复合脂类等生物大分子的基本组成单位，一级结构和空间结构及其与功能的关系等。
⒉ 物质代谢及其调控，包括糖、脂类、氨基酸、核苷酸的代谢过程及相互联系，酶的催化作用及酶活性的调控，生物氧化与能量代谢等。
⒊ 基因信息传递及其调控，包括DNA的复制与修复，RNA的转录及蛋白质的生物合成等。
⒋ 专题生化，包括细胞信号转导，肝的生物化学等。
⒌ 生物化学及分子生物学实验技术，包括电泳、层析、离心、分光分析等基本实验技术。
教学用书：
⒈ 查锡良 主编. 生物化学. 第七版. 北京:人民卫生出版社, 2008
⒉ 李洪主编. 生物化学与分子生物学实验分册. 第一版. 北京:人民卫生出版社, 2008
⒊ 李洪主编. 生物化学学习指南. 泸州医学院, 2004.
开课学期：春季
| 顺序 | 内 容 | 学 时 | ||
| 理论 | 实验 | 合计 | ||
| 1 | 绪论 | 1 | 1 | |
| 2 | 蛋白质的结构与功能 | 5 | 5 | |
| 3 | 生物化学实验基本技能 | 6 | 6 | |
| 4 | 核酸的结构与功能 | 3 | 3 | |
| 5 | 生物分子测定实验（一) | 6 | 6 | |
| 6 | 酶、维生素及物质代谢调节 | 8 | 7 | |
| 7 | 综合性实验 | 6 | 6 | |
| 8 | 糖代谢 | 6 | 6 | |
| 9 | 物质代谢实验（一) | 6 | 6 | |
| 10 | 脂类代谢 | 6 | 6 | |
| 11 | 设计性实验 | 6 | 6 | |
| 12 | 生物氧化 | 4 | 4 | |
| 13 | 物质代谢实验（二) | 6 | 6 | |
| 14 | 生物分子测定实验（二) | 6 | 6 | |
| 15 | 氨基酸代谢 | 6 | 6 | |
| 16 | 核苷酸代谢 | 4 | 4 | |
| 17 | 实验考试 | 6 | 6 | |
| 18 | DNA的生物合成 | 5 | 4 | |
| 19 | RNA的生物合成 | 4 | 4 | |
| 20 | 蛋白质的生物合成 | 4 | 4 | |
| 21 | 细胞信息转导 | 4 | 4 | |
| 22 | 肝的生物化学 | 4 | 4 | |
| 23 | 机动 | 4 | 4 | |
| 合计 | 68 | 48 | 116 |
【目的要求】
掌握 生物化学的概念。生物化学研究的主要方面，物质组成及生物分子，物质代谢及其调节，生物大分子结构与功能以及基因信息传递及其调控。
了解 生物化学发展概况及其在医学中的地位。注意学习本门课程的重点内容。
【内容】
⒈ 生物化学发展简史，叙述生物化学、动态生物化学与分子生物学。
⒉ 当代生物化学研究的主要内容。
⒊ 生物化学与医学。
【教学方式】
课堂讲授与讨论。
【复习思考题】
⒈ 什么是生物化学？
⒉ 生物化学研究的主要方面包括哪些？
第一篇 生物大分子的结构与功能
第一节 蛋白质的分子组成
【目的要求】
掌握 蛋白质的基本组成单位——氨基酸的基本结构、名称及缩写符号（三字符)。氨基酸的分类，按侧链理化性质分酸性、碱性和中性氨基酸。部分氨基酸（甘、丙、丝、半胱、甲硫、苯丙、酪、天冬、谷、赖氨酸)的结构式及其余氨基酸的结构特点。氨基酸的两性解离及等电点。肽键、肽、多肽链、氨基酸残基及生物活性肽的概念。
熟悉 多肽链的基本结构，主链、侧链及方向。氨基酸的紫外吸收性质及茚三酮反应。医学上重要多肽的结构特点和生理功能。
【内容】
⒈ 氨基酸的分类及其理化性质。
⒉ 肽、多肽链及生物活性肽。
【教学方式】
课堂讲授与讨论，CAI演示。
【复习思考题】
⒈ 酸性和碱性氨基酸包括哪些？
⒉ 什么是氨基酸的两性解离和等电点？
⒊ 什么是肽？什么是生物活性肽？
⒋ 肽键是怎样形成的？
⒌ 氨基酸的理化性质有哪些？
⒍ 谷胱甘肽的生理功能包括哪些？
第二节 蛋白质的分子结构
【目的要求】
掌握 蛋白质分子中出现的非共价键，氢键，范氏引力，疏水键，离子键等。蛋白质一级结构、二级结构、三级结构和四级结构的概念及维系键。酰胺平面(肽单元)、构象、结构域、亚基和模体的概念。
熟悉 牛胰岛素的基本结构特征。蛋白质二级结构的类型，a-螺旋、b-折叠、b-转角和无规卷曲的结构特征。氨基酸残基侧链对二级结构形成的影响。
了解 分子伴侣在蛋白质空间结构形成中的作用。蛋白质的分类。
【内容】
⒈ 蛋白质的一级结构及形成。
⒉ 蛋白质空间结构（构象)的形成；蛋白质的二级结构，包括a-螺旋、b-折叠、b-转角和无规卷曲；模体结构的形成。侧链基团对二级结构形成的影响。
⒊ 三级结构的形成，结构域的形成；分子伴侣的作用。
⒋ 四级结构的形成。
⒌ 蛋白质的分类。
【教学方式】
课堂讲授与讨论，CAI演示。
【复习思考题】
⒈ 维系蛋白质一级、二级、三级和四级结构的化学键分别有哪些？
⒉ 蛋白质分子一级、二级、三级和四级结构的概念。
⒊ a-螺旋和b-折叠结构的基本特征包括哪些？
⒋ 氨基酸残基的侧链对二级结构的形成有何影响？
⒌ 什么是模体（motif)？什么是结构域（domain)？什么是亚基（subunit)？
⒍ 什么是肽单元？肽单元是怎样形成的？
第三节 蛋白质结构与功能的关系
【目的要求】
掌握 蛋白质结构改变与分子病的关系。变构效应的概念。
熟悉 蛋白质一级结构与功能的关系。蛋白质空间结构与功能的关系。
【内容】
⒈ 蛋白质一级结构与功能的关系，一级结构是空间结构的基础，蛋白质一级结构测定的意义。
⒉ 蛋白质空间结构与功能的关系，血红蛋白的变构效应，蛋白质构象改变与疾病。
【教学方式】
课堂讲授与讨论，CAI演示。
【复习思考题】
⒈ 什么是分子病？镰刀形红细胞贫血患者中，血红蛋白b-亚基的第6位残基发生了何种改变？
⒉ 什么是蛋白质的变构效应？变构效应对蛋白质的功能有何影响？
第四节 蛋白质的理化性质
【目的要求】
掌握 蛋白质两性解离与等电点。蛋白质变性的概念。
熟悉 蛋白质的紫外吸收及呈色反应。
了解 引起蛋白质变性的因素及蛋白质变性后理化性质的改变。
【内容】
⒈ 蛋白质的理化性质，蛋白质的两性解离与等电点。
⒉ 蛋白质的胶体性质，蛋白质的变性、沉淀与凝固，蛋白质的紫外吸收及呈色反应。
【教学方式】
课堂讲授与讨论，CAI演示，实验操作。
【复习思考题】
⒈ 什么是蛋白质的等电点？溶液pH对蛋白质分子带电荷的性质有何影响？
⒉ 什么是蛋白质的变性？哪些因素可引起蛋白质的变性？蛋白质变性后的性质改变包括哪些？
⒊ 影响蛋白质亲水溶胶性质的因素有哪些？
⒋ 为什么紫外光可用于蛋白质含量的测定？
第五节 蛋白质的分离、纯化与结构分析
【目的要求】
掌握 蛋白质盐析、电泳、层析的概念。
熟悉 蛋白质的分离与纯化方法。影响蛋白质盐析、电泳和层析的因素。特异性水解蛋白质的酶或化学试剂。
了解 蛋白质一级结构的测定步骤。蛋白质空间结构的测定。
【内容】
1. 蛋白质的分离与纯化，透析及超滤法，有机溶剂沉淀，盐析，电泳，层析及超速离心。
2. 蛋白质一级结构测定的基本步骤。
3. 蛋白质空间结构的测定。
【教学方式】
课堂讲授与讨论，CAI演示，实验操作。
【复习思考题】
⒈ 什么是盐析？常用的盐类有哪些？溶液pH对盐析作用有何影响？
⒉ 常用于蛋白质一级结构测定的酶或化学试剂有哪些？分别有何作用特点？
⒊ 什么是电泳？影响蛋白质电泳的因素有哪些？
第一节 核酸的化学组成及一级结构
【目的要求】
掌握 核酸的概念、分类及主要生物学功能。核酸的化学组成与结构核酸一级结构的概念。
熟悉 含氮碱基和戊糖的分子结构，核苷及核苷酸的分子结构与连接方式。
了解 碱基的酮式-烯醇式互变异构。
【内容】
⒈ 核苷酸的组成成分，碱基、戊糖和磷酸。五种常见碱基（A、G、C、T、U)的基本结构、原子编号、结构式及缩写符号。碱基的紫外吸收性质。核糖和脱氧核糖的基本结构、原子编号、结构式。构成核苷酸的各种组分及各组分之间的连接方式，各种单核苷酸（核糖核苷酸和脱氧核糖核酸)的缩写符号。
⒉ 核酸的一级结构，多核苷酸链中单核苷酸的连接方式、链的方向及书写方式。 核酸的化学组成与结构，含氮碱基和戊糖的分子结构，核苷及核苷酸的分子结构与连接方式。
【教学方式】
课堂讲授与讨论。
【复习思考题】
⒈ 什么是核酸？什么是核苷酸？
⒉ 组成核苷酸或核酸（DNA和RNA)常见的含氮碱基有哪些？
⒊ 核苷酸分子中各化学组成之间是怎样连接的？
⒋ 什么是DNA的一级结构？什么是RNA的一级结构？核酸一级结构中的核苷酸之间是通过什么化学键连接的？
第二节 DNA的空间结构与功能
【目的要求】
掌握 DNA碱基组成及其特点（Chargaff规则)。DNA双螺旋结构（DNA二级结构)的要点、维系力及碱基互补规律。DNA的功能，基因及基因组的概念。
熟悉 DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装。
了解 DNA双螺旋结构的多态性。
【内容】
⒈ DNA的空间结构与功能，DNA的二级结构——双螺旋结构模型及其要点，DNA双螺旋结构的多态性。
⒉ DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装，染色质的结构，核小体的结构。
⒊ DNA的功能，基因及基因组。
【教学方式】
课堂讲授与讨论。
【复习思考题】
⒈ DNA碱基组成的特点（Chargaff规则)有哪些？
⒉ 简述DNA双螺旋结构模型的要点。
⒊ DNA具有何种生物学功能？
⒋ 什么是基因？什么是基因组？什么是核小体？
第三节 RNA的结构与功能
【目的要求】
掌握 RNA的一般结构特点及分类。真核生物mRNA一级结构的特点及生物学功能，遗传密码的概念。假尿苷的结构特点。tRNA二级结构的特点，反密码的概念及生物学功能。
熟悉 tRNA一级结构和三级结构的特点。rRNA的种类及核蛋白体的构成。
了解 snmRNAs。核酶（ribozyme)的概念。
【内容】
⒈ RNA的种类。mRNA的结构与功能，5’-端帽子结构与3’-端poly(A)尾结构。
⒉ tRNA的结构与功能，tRNA一级结构的特点，tRNA二级结构的特点及各部分的功能，反密码的概念。
⒊ rRNA的结构与功能，rRNA在原核生物和真核生物中的种类。
⒋ 其他小分子RNA及RNA组学，非mRNA小分子RNA的种类与功能。
【教学方式】
课堂讲授与讨论。
【复习思考题】
⒈ 主要的RNA包括哪些？各有何生理功能？
⒉ mRNA具有何结构特点？其主要生理功能是什么？
⒊ tRNA的一级结构是什么？
⒋ tRNA具有何种二级结构特点及功能？
⒌ 什么是遗传密码？什么是反密码？
第四节 核酸的理化性质
【目的要求】
掌握 DNA变性、复性、减色效应、增色效应、解链温度（Tm)的概念。核酸分子杂交的概念及原理。
熟悉 核酸的一般理化性质。DNA的解链曲线。Tm的影响因素。
【内容】
⒈ 核酸的一般理化性质，酸性，紫外吸收。
⒉ DNA的变性，增色效应，变性温度（融解温度)。
⒊ DNA的复性与分子杂交，退火。
【教学方式】
课堂讲授与讨论。
【复习思考题】
⒈ 什么是DNA的变性？哪些因素可导致DNA变性？
⒉ DNA变性后的性质改变有哪些？什么是增色效应？
⒊ 什么是DNA的变性温度？DNA变性温度的高低主要与何因素相关？
⒋ 什么是DNA的复性？什么是退火？什么是核酸的分子杂交？
第五节 核酸酶
【目的要求】
掌握 核酸酶及限制性核酸内切酶的概念。
了解 核酸酶的分类。
【内容】
⒈ 核酸酶的概念，核酸内切酶和核酸外切酶的概念。
⒉ 限制性核酸内切酶的概念。
⒊ 核酸酶的分类。
【教学方式】
课堂讲授与讨论，实验操作。
【复习思考题】
⒈ 什么是核酸酶？
⒉ 什么是限制性核酸内切酶？
第一节 酶的分子结构与功能
【目的要求】
掌握 酶的概念及其作用特点。酶的分子结构与功能辅助因子的概念及种类。辅酶与辅基的概念。维生素的概念。酶活性中心的概念。同工酶的概念。
熟悉 维生素的命名及分类。金属离子作为酶辅助因子的作用。同工酶的组成结构，组织同工酶谱的特点及其临床意义。
了解 单体酶、寡聚酶、多酶体系、多功能酶及多酶复合体的概念。
【内容】
⒈ 酶的概念及其作用特点，酶按化学组成分为单纯酶和结合酶（全酶)，全酶的组成，酶的分子组成，单纯酶和结合酶，辅酶和辅基。维生素的概念、命名及分类。
⒉ 脂溶性维生素和水溶性维生素及其生理功用，维生素B1、B2、B6、PP、B12、泛酸、生物素和叶酸的化学本质及性质。维生素的辅酶/辅基形式及其在酶促反应中的主要作用。
⒊ 金属离子的作用。
⒋ 酶的活性中心及其构成，必需基团、结合基团及催化基团。
⒌ 同工酶的概念，乳酸脱氢酶同工酶的组成结构，乳酸脱氢酶同工酶谱的组织分布特点及其临床意义。
【教学方式】
课堂讲授与讨论。
【复习思考题】
⒈ 什么是酶？酶的作用特点有哪些？
⒉ 什么是单纯酶？什么是结合酶？什么是全酶？
⒊ 什么是辅酶？什么是辅基？各有何生理作用？
⒋ 什么是维生素？B族维生素主要包括哪些？各有何生理功用？
⒌ 什么是酶的活性中心？与酶活性中心相关的必需基团有哪些？
⒍ 什么是同工酶？组织同工酶谱的测定有何临床意义？
第二节 酶的工作原理
【目的要求】
掌握 酶促反应的特点。酶作用的高度专一性。
熟悉 酶高度催化效率的机理，酶与底物的结合机理。
了解 与酶高效率催化有关的因素。
【内容】
⒈ 酶促反应的特点，酶促反应具有极高的催化效率、高度的底物特异性和可调节性。酶作用的高度专一性，绝对专一性，相对专一性及立体异构专一性。
⒉ 酶促反应的机制，中间产物学说，诱导契合学说，与酶高效率催化有关的因素，邻近效应与定向排列，多元催化，表面效应。
【教学方式】
课堂讲授与讨论，实验操作。
【复习思考题】
⒈ 酶促反应具有哪些特点？
⒉ 什么是酶作用的特异性？酶作用的特异性包括哪些类型？
⒊ 诱导契合学说的基本要点是什么？
⒋ 与酶高效率催化相关的因素有哪些？
第三节 酶促反应动力学
【目的要求】
掌握 酶促反应动力学的概念。底物浓度对酶反应速度的影响最适pH，最适温度的概念。抑制剂对酶反应速度的影响，抑制剂的类型及特点。可逆性抑制——竞争性、反竞争性和非竞争性抑制的特点。
熟悉 酶促反应动力学的研究任务。pH及温度对酶反应速度的影响。有机磷化合物和路易士气的中毒机制。琥珀酸脱氢酶和二氢叶酸合成酶的竞争性抑制作用。
了解 米氏方程的推导。激活剂对反应速度的影响。酶活性测定与酶活性单位。
【内容】
⒈ 底物浓度对反应速度的影响，米-曼氏方程式及其推导，Km及Vmax的意义，Km值及Vmax值的测定。
⒉ 酶浓度、温度、pH对反应速度的影响。
⒊ 抑制剂对反应速度的影响，不可逆和可逆抑制作用，竞争性、非竞争性和反竞争性抑制作用，可逆抑制作用的比较。
⒋ 激活剂对反应速度的影响。
⒌ 酶活性的测定与酶活性单位。
【教学方式】
课堂讲授与讨论，设计性实验。
【复习思考题】
⒈ 什么是酶促反应动力学？影响酶促反应动力学的因素有哪些？
⒉ 底物浓度对酶促反应速度有何影响？怎样用数学方程加以描述？
⒊ Km与Vmax有何意义？怎样进行测定？
⒋ 酶浓度、温度和pH分别对反应速度有何影响？
⒌ 什么是酶促反应的最适温度？什么是酶促反应的最适pH？
⒍ 怎样区别不可逆抑制与可逆抑制作用？
⒎ 怎样区别专一性和非专一性不可逆抑制作用？其典型的例子有哪些？
⒏ 怎样区别竞争性、非竞争性和反竞争性抑制作用？
⒐ 竞争性抑制作用的典型例子有哪些？
第四节 酶的调节
【目的要求】
掌握 酶原的概念，酶原激活的机理及生理意义。关键酶（限速酶)的概念。酶的变构调节，变构酶，变构效应剂，变构效应和协同效应的概念。酶的共价修饰的概念，共价修饰调节的机理及意义。
熟悉 酶的同促协同效应与异促协同效应，别构酶的效应剂作用曲线。酶含量的调节，酶蛋白合成的诱导与阻遏，酶蛋白的降解。
【内容】
⒈ 酶活性的调节，酶原与酶原的激活，变构调节、变构酶、变构效应与协同效应，酶的共价修饰调节及其机制。
⒉ 酶含量的调节，酶蛋白合成的诱导与阻遏，酶蛋白的降解。
【教学方式】
课堂讲授与讨论，实验操作。
【复习思考题】
⒈ 什么是酶原？酶原是怎样被激活的？其意义是什么？
⒉ 什么是关键酶？关键酶在物质代谢中有何作用？
⒊ 什么是酶的变构调节？什么是变构效应？
⒋ 什么是酶的共价修饰调节？
第五节 酶的分类与命名
【目的要求】
了解 酶的分类方法，按催化的反应分为氧化还原酶类，转移酶类，水解酶类，裂合酶类，异构酶类及合成酶类六大类。酶的命名，习惯命名法与系统命名法。
【内容】
⒈ 酶的分类。
⒉ 酶的命名，推荐命名，系统命名和习惯命名。
【教学方式】
自学。
【复习思考题】
⒈ 怎样根据习惯命名法对酶进行命名？
⒉ 酶分为哪六大类？
第六节 酶与医学的关系
【目的要求】
了解 酶与疾病的关系。酶在医学上的其他应用。
【内容】
⒈ 酶与疾病的关系，酶与疾病的发生、诊断和治疗的关系。
⒉ 酶在医学上的其他应用，酶作为试剂、作为药物、酶的分子工程。
【教学方式】
自学。
【复习思考题】
⒈ 酶与疾病有何关系？
⒉ 酶在医学上有何应用价值？
第二篇 物质代谢及其调节
第一节 概述
【目的要求】
掌握 糖的化学本质及存在形式。糖的生理功能。
了解 食物淀粉的消化过程。单糖的吸收机理。
【内容】
⒈ 糖类的分子结构与化学本质，糖类的生理功用。
⒉ 糖的消化吸收。
⒊ 糖代谢概况
【教学方式】
课堂讲授与讨论。
【复习思考题】
⒈ 糖的化学本质是什么？糖有哪些生理功用？
⒉ 食物淀粉在口腔、胃及小肠中的消化有何不同？
第二节 糖的无氧氧化
【目的要求】
掌握 糖无氧氧化的概念，糖无氧氧化途径的亚细胞部位。糖无氧氧化途径的反应过程及关键酶，净生成的ATP数目，糖无氧氧化途径的生理意义。6-磷酸葡萄糖，3-磷酸甘油醛，丙酮酸和乳酸等中间代谢物的结构式。
熟悉 糖无氧氧化途径的调节。
【内容】
⒈ 糖无氧氧化的反应过程，葡萄糖分解成丙酮酸，丙酮酸转变成乳酸。
⒉ 糖无氧氧化的调节，6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶和葡萄糖激酶或己糖激酶的调节。
⒊ 糖无氧氧化的生理意义。
【教学方式】
课堂讲授与讨论，实验操作。
【复习思考题】
⒈ 什么是糖无氧氧化？糖无氧氧化涉及的亚细胞部位有哪些？
⒉ 糖无氧氧化途径的反应过程及关键酶有哪些？一分子葡萄糖经糖无氧氧化生成乳酸净生成的ATP数目是多少？
⒊ 糖无氧氧化途径是怎样进行调节的？
⒋ 糖无氧氧化具有何生理意义？
第三节 糖的有氧氧化
【目的要求】
掌握 糖有氧氧化的概念，糖有氧氧化途径的亚细胞部位。糖有氧氧化反应过程的三个阶段，酵解途径，丙酮酸生成与三羧酸循环的反应。糖有氧氧化途径的关键酶，净生成的ATP数目。丙酮酸脱氢酶复合体的辅助因子。三羧酸循环的概念，三羧酸循环的主要反应过程及关键酶。三羧酸循环的亚细胞部位。三羧酸循环的能量生成。α-酮戊二酸脱氢酶复合体的辅助因子。三羧酸循环的特点。糖有氧氧化途径和三羧酸循环的生理意义。巴斯德效应的概念。
熟悉 糖有氧氧化途径的调节。丙酮酸脱氢酶复合体的组成。α-酮戊二酸脱氢酶复合体的组成。
了解 柠檬酸，α-酮戊二酸，草酰乙酸等中间代谢物的结构式。
【内容】
⒈ 糖有氧氧化的反应过程，糖酵解途径，丙酮酸的氧化脱羧，三羧酸循环。三羧酸循环的特点。糖有氧氧化途径和三羧酸循环的生理意义。
⒉ 糖有氧氧化生成的ATP。
⒊ 糖有氧氧化的调节，巴斯德效应。
【教学方式】
课堂讲授与讨论。
【复习思考题】
⒈ 什么是糖的有氧氧化？糖有氧氧化涉及的亚细胞部位有哪些？
⒉ 糖有氧氧化的反应过程及关键酶的哪些？
⒊ 什么是三羧酸循环？三羧酸循环的反应过程和关键酶有哪些？三羧酸循环具有哪些特点及生理意义？
⒋ 丙酮酸脱氢酶复合体及a-酮戊二酸脱氢酶复合体涉及的辅助因子有哪些？
⒌ 一分子葡萄糖经有氧氧化途径彻底分解净生成的ATP数目是多少？哪些反应与ATP的生成有关？哪些反应与ATP的消耗有关？哪些反应属于脱氢反应？哪些反应属于底物水平磷酸化反应？
⒍ 糖的有氧氧化对无氧酵解有何调节作用？
第四节 葡萄糖的其他代谢途径
【目的要求】
掌握 磷酸戊糖途径的概念，主要反应及关键酶。磷酸戊糖途径的生理意义。蚕豆病的发病机理。
了解 磷酸戊糖途径的调节。糖醛酸途径及多元醇途径。
【内容】
⒈ 磷酸戊糖途径的反应过程，磷酸戊糖生成反应及基团转移反应。
⒉ 磷酸戊糖途径的调节。
⒊ 磷酸戊糖途径的生理意义，为核酸的生物合成提供核糖，提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。
4. 糖醛酸途径可生成葡萄糖醛酸，多元醇途径可生成木糖醇和山梨醇。
【教学方式】
课堂讲授与讨论。自学。
【复习思考题】
⒈ 什么是糖的磷酸戊糖途径？该途径的关键酶是哪些？
⒉ 磷酸戊糖途径的主要反应过程有哪些？
⒊ 磷酸戊糖途径有何生理意义？
⒋ 蚕豆病与何种酶的遗传性缺陷有关？
第五节 糖原的合成与分解
【目的要求】
掌握 肝糖原合成与分解途径的反应，亚细胞部位及关键酶。糖原合成的载体及能量消耗。糖原磷酸化酶及糖原合成酶的共价修饰调节。糖原合成与分解的生理意义。
了解 糖原磷酸化酶与糖原合成酶的别构调节。肌糖原的合成与分解。糖原累积症。
【内容】
⒈ 糖原的合成代谢，糖原合酶的作用机制。
⒉ 糖原的分解代谢，糖原磷酸化酶的作用机制。
⒊ 糖原合成与分解的共价修饰调节。
⒋ 糖原累积症。
【教学方式】
课堂讲授与讨论，自学。
【复习思考题】
⒈ 糖原合成与分解代谢的反应过程及关键酶有哪些？
⒉ 糖原中的一分子葡萄糖单位经糖酵解后净生成的ATP数目是多少？
⒊ 糖原合成与分解代谢主要通过何种机制进行调节？
⒋ 肝糖原的分解与肌糖原的分解有何不同？
第六节 糖异生
【目的要求】
掌握 糖异生的概念，原料及亚细胞部位。糖异生途径的反应过程及关键酶。糖异生途径的生理意义。乳酸循环的概念及生理意义。
熟悉 糖异生途径的调节。糖原合成的三碳途径。
【内容】
⒈ 糖异生途径，葡萄糖-6-磷酸酶，果糖二磷酸酶-1和丙酮酸羧化支路。
⒉ 糖异生的调节。
⒊ 糖异生的生理意义，维持血糖浓度恒定，补充肝糖原(三碳途径)，调节酸碱平衡。
⒋ 乳酸循环。
【教学方式】
课堂讲授与讨论，实验操作。
【复习思考题】
⒈ 糖原合成与分解代谢的反应过程及关键酶有哪些？
⒉ 糖原中的一分子葡萄糖单位经糖酵解后净生成的ATP数目是多少？
⒊ 糖原合成与分解代谢主要通过何种机制进行调节？
第七节 其他单糖的代谢
【目的要求】
了解 果糖、半乳糖及甘露糖的代谢。
【内容】
⒈ 果糖被磷酸化后进入糖酵解途径。
⒉ 半乳糖可转变为1-磷酸葡萄糖成为糖酵解的中间代谢物。
⒊ 甘露糖可转变为6-磷酸果糖进入糖酵解途径。
【教学方式】
自学。
【复习思考题】
⒈ 果糖、半乳糖和甘露糖是怎样进行代谢的？
第八节 血糖及其调节
【目的要求】
掌握 血糖的概念，正常值，来源与去路。调节血糖浓度的激素。
熟悉 激素调节血糖浓度的作用机制。
了解 糖耐量试验。血糖水平异常。
【内容】
⒈ 血糖的来源与去路。
⒉ 血糖水平的调节，胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素、甲状腺激素对血糖浓度的影响。糖耐量试验。
⒊ 血糖水平异常，高血糖及糖尿症，低血糖。
【教学方式】
课堂讲授与讨论，实验操作，自学。
【复习思考题】
⒈ 什么是血糖？血糖浓度的正常值是多少？
⒉ 血糖的来源与去路有哪些？
⒊ 机体通过哪些机制调节血糖浓度的相对恒定？
第一节 不饱和脂肪酸的命名及分类
【目的要求】
掌握 脂类的概念及分类。不饱和脂肪酸的分类。必需脂肪酸的概念。
熟悉 不饱和脂肪酸的命名，习惯命名法与系统命名法。
了解 脂类的生理功用。
【内容】
⒈ 脂类的概念及分类，脂类的生理功用。
⒉ 不饱和脂肪酸的命名及分类。
【教学方式】
课堂讲授与讨论。
【复习思考题】
⒈ 什么是脂类？包括哪些种类？
⒉ 脂肪和类脂各有何生理功用？
⒊ 什么是必需脂肪酸？
第二节 脂类的消化与吸收
【目的要求】
了解 脂肪的消化过程，胆汁酸盐的作用。脂类消化产物的吸收及入血途径。
【内容】
⒈ 脂类的消化，胆汁酸盐的作用。
⒉ 脂类消化产物的吸收。
【教学方式】
自学。
【复习思考题】
⒈ 胆汁酸盐在脂类的消化过程中有何作用？
⒉ 在人体内，脂类消化产物是怎样被吸收入血的？
第三节 甘油三酯代谢
【目的要求】
掌握 脂肪合成的主要组织器官，所需原料。脂肪动员的概念，基本过程，关键酶及其调节。脂肪酸b-氧化的基本过程、亚细胞部位及能量生成的计算，脂肪酸活化为脂酰辅酶A，脂酰辅酶A由肉毒碱携带进入线粒体，脂肪酸的b-氧化（脱氢、加水、再脱氢和硫解)。酮体的概念，酮体生成与氧化利用的组织器官。b-羟丁酸、乙酰乙酸和丙酮的结构式。酮体生成及氧化利用的主要反应，生理意义及调节。软脂酸合成的原料及亚细胞部位。软脂酸合成的基本过程及关键酶。
熟悉 脂肪合成的基本过程，磷脂酸的生成。脂肪酸合成酶系的组成结构，酰基载体蛋白（ACP)。脂肪酸合成的调节，代谢物的调节作用与激素的调节作用。
了解 脂肪酸的其他氧化方式，不饱和脂肪酸的氧化，过氧化酶体脂肪酸的氧化。脂肪酸碳链的加长及不饱和脂肪酸的合成。多不饱和脂肪酸的重要衍生物——前列腺素（PG)、血栓口恶烷（TX)和白三烯（LT)的化学结构、命名及生理功能。
【内容】
⒈ 甘油三酯的合成代谢，合成部位，合成原料，合成的基本过程。
⒉ 甘油三酯的分解代谢，脂肪的动员，脂肪酸的b-氧化，脂肪酸的其他氧化方式。
⒊ 酮体的生成及利用，酮体生成的调节。
⒋ 脂肪酸的合成代谢，软脂酸的合成，脂肪酸碳链的加长，不饱和脂肪酸的合成，脂肪酸合成的调节。
⒌ 多不饱和脂肪酸的重要衍生物，前列腺素、血栓口恶烷和白三烯的化学结构、命名、合成过程及生理功能。
【教学方式】
课堂讲授与讨论，实验操作，自学。
【复习思考题】
⒈ 什么是脂肪动员？脂肪动员是怎样进行调节的？
⒉ 脂肪酸b-氧化的反应过程及关键酶有哪些？
⒊ 一分子软脂酸彻底氧化分解净生成的ATP数目是多少？
⒋ 酮体包括哪些代谢中间产物？酮体是怎样生成的？酮体怎样进行氧化利用？
⒌ 脂肪合成的基本步骤有哪些？
第四节 磷脂代谢
【目的要求】
掌握 脑磷脂和卵磷脂的组成成分。甘油磷脂的生物合成，合成部位，合成原料，CTP在磷脂合成中的作用。
熟悉 甘油磷脂的组成、分类及结构。甘油磷脂的降解。鞘脂的化学组成及结构特征。
了解 甘油磷脂生物合成的反应。鞘磷脂的代谢，鞘氨醇的合成，神经鞘磷脂的合成与降解。
【内容】
⒈ 甘油磷脂的代谢，甘油磷脂的组成、分类及结构，甘油磷脂的合成，甘油磷脂的降解。
⒉ 鞘磷脂的代谢，鞘脂的化学组成及结构，鞘磷脂的代谢。
【教学方式】
课堂讲授与讨论，自学。
【复习思考题】
⒈ 脑磷脂和卵磷脂的分子结构是怎样的？
⒉ 甘油磷脂合成包括哪些基本过程？
⒊ CTP在磷脂合成过程中有何作用？
第五节 胆固醇代谢
【目的要求】
掌握 胆固醇、胆固醇酯的结构式及生理功能。胆固醇合成的主要器官，亚细胞部位，合成原料，合成的基本步骤及关键酶。胆固醇的转化。
熟悉 胆固醇合成的调节。
【内容】
⒈ 胆固醇及胆固醇酯的分子结构，胆固醇的酯化。
⒉ 胆固醇的合成，合成部位，合成原料，合成的基本过程，合成的调节。
⒊ 胆固醇的转化。
【教学方式】
课堂讲授与讨论。
【复习思考题】
⒈ 胆固醇合成的原料包括哪些？
⒉ 胆固醇合成的基本过程是怎样的？
⒊ 胆固醇可经哪些方式进行转化？
第六节 血浆脂蛋白代谢
【目的要求】
掌握 血脂的组成、含量及特点。血浆脂蛋白的分类，电泳法与超速离心法。血浆脂蛋白的组成特点，结构，生理功能与缩写符号。载脂蛋白的分类、命名与缩写符号。载脂蛋白的生理功能。重要脂蛋白代谢酶的生理功能与缩写符号，卵磷脂胆固醇酰基转移酶，脂蛋白脂肪酶与肝脂肪酶。
熟悉 血浆脂蛋白的代谢过程。
了解 血浆脂蛋白代谢异常，高脂蛋白血症与遗传性缺陷。
【内容】
⒈ 血脂的组成及含量，血脂的特点。
⒉ 血浆脂蛋白的分类、组成、结构及生理功能
⒊ 载脂蛋白的种类、命名及生理功能。
⒋ 四种血浆脂蛋白的代谢过程。
⒌ 血浆脂蛋白代谢异常，高脂蛋白血症和遗传性缺陷。
【教学方式】
课堂讲授与讨论，自学。
【复习思考题】
⒈ 血脂有何特点？
⒉ 血浆脂蛋白按电泳法和超速离心法分别分为哪几种？分别具有何理化性质和生理功能？
⒊ 载脂蛋白主要有哪几种？分别存在于哪些脂蛋白中？
⒋ 载脂蛋白具有哪些生理功能？
⒌ 高脂蛋白血症分为哪几型？其血脂变化分别具有何特点？
第一节 生成ATP的氧化磷酸化体系
【目的要求】
掌握 生物氧化的概念。电子传递链（呼吸链)的概念及组成，递氢体和递电子体的排列顺序。氧化磷酸化的概念及亚细胞部位。NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成，所涉及的代谢底物。电子传递链中生成ATP的部位。影响氧化磷酸化的因素。ATP循环的概念。高能磷酸键的特征，类型，水解时的能量释放。底物水平磷酸化的概念及三个常见反应。胞浆中NADH的氧化穿梭机制，a-磷酸甘油穿梭与苹果酸-天冬氨酸穿梭。
熟悉 生物氧化与体外氧化反应的异同点。线粒体的结构特征。电子传递链中各组分的结构特征。质子梯度的形成机制，化学渗透假说。ATP合酶的结构及ATP合成机制。ATP的利用过程及自由能在高能磷酸化合物之间的转移。ATP、ADP、Pi的转运。
了解 电子传递链中各组分的还原电位。物质代谢反应与自由能的变化。有机羧酸脱羧生成二氧化碳的类型。
【内容】
⒈ 生成ATP的氧化体系，呼吸链的组成，呼吸链各组份的排列顺序。
⒉ 氧化磷酸化，氧化磷酸化的偶联部位、偶联机制、影响因素。
⒊ 高能化合物与ATP循环。
⒋ 通过线粒体内膜的物质转运，胞浆中NADH的穿梭与氧化，腺苷酸转运蛋白，线粒体蛋白质的转运。
【教学方式】
课堂讲授与讨论。
【复习思考题】
⒈ 什么是生物氧化？生物氧化有何特点？
⒉ 什么是呼吸链？线粒体中存在哪几条呼吸链？这些呼吸链中各组分的排列顺序是怎样的？
⒊ 什么是氧化磷酸化？呼吸链中有哪几个部位可以偶联生成ATP？
⒋ 化学渗透假说的基本要点包括哪些？
⒌ 影响氧化磷酸化的因素有哪些？
⒍ 哪些化合物属于高能化合物？
⒎ 线粒体外NADH是通过哪些方式穿梭进入线粒体进行氧化磷酸化的？
第二节 其他不生成ATP的氧化体系
【目的要求】
熟悉 需氧脱氢酶、不需氧脱氢酶、氧化酶的概念。超氧化物歧化酶催化的生理作用。
了解 过氧化物酶体、微粒体中的酶类及催化的反应。
【内容】
⒈ 需氧脱氢酶和氧化酶，过氧化物酶体中的酶类，过氧化氢酶和过氧化物酶。
⒉ 超氧化歧化酶，微粒体中的酶类，加单氧酶和加双氧酶。
【教学方式】
课堂讲授与讨论，自学。
【复习思考题】
⒈ 什么是需氧脱氢酶？什么是不需氧脱氢酶？各有何特点？
⒉ 超氧化歧化酶的作用机制是什么？
第一节 蛋白质的营养作用
【目的要求】
掌握 蛋白质的生理需要量。氮平衡、氮总平衡、氮正平衡及氮负平衡的概念，处于相应氮平衡状态时的情况。判断食物蛋白质营养价值的标准。必需氨基酸、半必需氨基酸与非必需氨基酸的概念，必需氨基酸与半必需氨基酸的种类。食物蛋白质互补作用的概念。
熟悉 蛋白质的生理功能。
【内容】
⒈ 蛋白质的营养作用，蛋白质营养的重要性。
⒉ 蛋白质的需要量和营养价值，氮平衡，生理需要量，营养价值。
【教学方式】
课堂讲授与讨论。
【复习思考题】
⒈ 蛋白质具有哪些重要的生理功用？正常人的生理需要量是多少？
⒉ 什么是氮平衡？什么是氮总平衡？什么是氮正平衡？什么是氮负平衡？不同的氮平衡状态分别见于哪些情况？
⒊ 怎样判断蛋白质的营养价值？
⒋ 哪些氨基酸属于必需氨基酸？哪些氨基酸属于半必需氨基酸？
⒌ 什么是食物蛋白质的互补作用？
第二节 蛋白质的消化、吸收与腐败
【目的要求】
熟悉 氨基酸的吸收机制，氨基酸的吸收载体，g-谷氨酰循环对氨基酸的转运作用。蛋白质的腐败作用。
了解 食物蛋白质在胃及小肠中的消化。
【内容】
⒈ 蛋白质的消化，胃中的消化，小肠中的消化。
⒉ 氨基酸的吸收，氨基酸吸收载体，g-谷胺酰基循环对氨基酸的转运作用，肽的吸收。
⒊ 蛋白质的腐败作用，胺类的生成，氨的生成，其他有害物质的生成。
【教学方式】
课堂讲授与讨论，自学。
【复习思考题】
⒈ 氨基酸在小肠中是怎样被吸收的？
⒉ 食物蛋白质腐败后产生的有害物质有哪些？
第三节 氨基酸的一般代谢
【目的要求】
掌握 氨基酸脱氨基作用的方式。联合脱氨基作用的概念及反应，转氨酶及其辅酶，GPT及GOT的组织分布特点，血清GPT和GOT测定的临床意义，转氨基作用的机制，L-谷氨酸氧化脱氨基作用，L-谷氨酸氧化酶的作用及作用特点。嘌呤核苷酸循环的概念及反应过程。生酮、生糖、生糖兼生酮氨基酸的概念及种类。
熟悉 体内蛋白质的转换更新，体内氨基酸的来源与去路。a-酮酸的代谢。
【内容】
⒈ 体内蛋白质的转换更新。
⒉ 氨基酸的脱氨基作用，转氨酶与转氨基作用，L-谷氨酸氧化脱氨基作用，联合脱氨基作用，嘌呤核苷酸循环。
⒊ a-酮酸的代谢，经氨基化生成非必需氨基酸，转变成糖及脂类，氧化供能。
【教学方式】
课堂讲授与讨论，实验操作。
【复习思考题】
⒈ 什么是联合脱氨基作用？包括哪些反应过程？
⒉ 血清GPT和GOT测定有何临床意义？
⒊ 嘌呤核苷酸循环包括哪些反应过程？
⒋ L-谷氨酸氧化酶具有哪些作用特点？
⒌ 哪些氨基酸属于生酮氨基酸？哪些氨基酸属于生糖兼生酮氨基酸？
⒍ a-酮酸的代谢去路有哪些？
第四节 氨的代谢
【目的要求】
掌握 氨的转运，丙氨酸-葡萄糖循环，谷氨酰胺的运氨作用。尿素的生成，尿素生成的主要器官，亚细胞部位。鸟氨酸循环的概念及反应过程，关键酶，能量消耗。
熟悉 体内氨的来源与去路。尿素生成的调节。
了解 高氨血症及氨中毒。
【内容】
⒈ 体内氨的来源与去路，氨在血中转运，丙氨酸-葡萄糖循环及谷氨酰胺的运氨作用。
⒉ 尿素的生成，肝是尿素合成的主要器官，尿素合成的鸟氨酸循环反应，尿素合成的调节，高血氨症及氨中毒。
【教学方式】
课堂讲授与讨论，实验操作。
【复习思考题】
⒈ 氨在体内的来源与去路有哪些？
⒉ 氨在血中可以通过哪些方式进行转运？谷氨酰胺的生成有何生理意义？
⒊ 尿素生成的主要器官是什么？其反应过程及关键酶包括哪些？
⒋ 什么是鸟氨酸循环？鸟氨酸循环涉及哪些亚细胞部位？
⒌ 尿素生成的怎样进行调节的？
第五节 个别氨基酸的代谢
【目的要求】
掌握 一碳单位的概念，种类，运载体，四氢叶酸衍生物的结构特点。一碳单位的生理功用，一碳单位代谢与核苷酸代谢的联系。甲硫氨酸代谢与转甲基作用，S-腺苷甲硫氨酸，活性甲基循环（甲硫氨酸循环)的概念及反应过程，体内甲基的来源。
熟悉 氨基酸的脱羧基作用，氨基酸脱羧酶的辅酶，常见活性胺的生成，g-氨基丁酸，牛磺酸，组胺，5-羟色胺，多胺。一碳单位的产生及其互变。常见的甲基接受体。肌酸的合成。硫酸根的代谢，PAPS。谷胱甘肽的生成及生理功用。酪氨酸与苯丙氨酸的代谢，苯丙氨酸羟化酶与酪氨酸酶的遗传性缺陷。
了解 半胱氨酸与胱氨酸的互变。色氨酸代谢。支链氨基酸的代谢。
【内容】
⒈ 氨基酸的脱羧基作用，g-氨基丁酸、牛磺酸、组胺、5-羟色胺及多胺的生成。
⒉ 一碳单位的代谢，一碳单位与四氢叶酸，一碳单位与氨基酸代谢，一碳单位的相互转变，一碳单位的生理功用。
⒊ 含硫氨基酸代谢，甲硫氨酸代谢及活性甲基循环，半胱氨酸与胱氨酸代谢。
⒋ 芳香族氨基酸代谢，苯丙氨酸和酪氨酸代谢，色氨酸代谢。
⒌ 支链氨基酸代谢。
【教学方式】
课堂讲授与讨论。
【复习思考题】
⒈ g-氨基丁酸、牛磺酸、组胺、5-羟色胺及多胺是怎样生成的？
⒉ 什么是一碳单位？一碳单位通常由哪些载体携带参加代谢反应？
⒊ 常见的一碳单位四氢叶酸衍生物有哪些？
⒋ 活性甲基循环的反应过程包括哪些？
⒌ 一碳单位具有哪些生理功能？它们之间是怎样相互转变的？
⒍ 常见的甲基受体有哪些？
⒎ 活性硫酸根的形式是什么？
⒏ 苯丙氨酸和酪氨酸在体内是怎样进行代谢的？
www.med126.com第一节 嘌呤核苷酸的合成与分解代谢
【目的要求】
掌握 核苷酸的生理功用。嘌呤碱合成的元素来源，首先合成的嘌呤核苷酸，脱氧核糖嘌呤核苷酸的生成。嘌呤核苷酸分解代谢的终产物。
熟悉 嘌呤核苷酸从头合成途径的主要步骤。嘌呤核苷酸补救合成反应。嘌呤核苷酸的相互转变。嘌呤核苷酸的抗代谢物，6-MP、氮杂丝氨酸和MTX的结构特点。
了解 核酸的消化吸收。嘌呤核苷酸从头合成途径的反应及其调节。嘌呤核苷酸分解代谢的一般过程。
【内容】
⒈ 核酸的消化吸收，核苷酸的生理功能。
⒉ 嘌呤核苷酸的合成代谢，嘌呤核苷酸的从头合成和补救合成，嘌呤核苷酸的相互转变，脱氧核糖核苷酸的生成，嘌呤核苷酸的抗代谢物。
⒊ 嘌呤核苷酸的分解代谢，尿酸的生成。
【教学方式】
课堂讲授与讨论。自学。
【复习思考题】
⒈ 核苷酸具有哪些生理功能？
⒉ 合成嘌呤环的原料有哪些？
⒊ 嘌呤核苷酸从头合成途径的主要步骤有哪些？
⒋ 嘌呤核苷酸的抗代谢物包括哪些？其作用机制有何不同？
⒌ 嘌呤核苷酸分解代谢的一般过程包括哪些？在人类的最终分解产物是什么？
第二节 嘧啶核苷酸的合成与分解代谢
【目的要求】
掌握 嘧啶碱合成的元素来源，首先合成的嘧啶核苷酸，脱氧核糖嘧啶核苷酸的生成。嘧啶核苷酸分解代谢的终产物。
熟悉 嘧啶核苷酸从头合成途径的主要步骤。嘧啶核苷酸补救合成反应。嘧www.lindalemus.com/wszg/啶核苷酸的抗代谢物，5-FU的结构特点。
了解 嘧啶核苷酸从头合成途径的反应及其调节。嘧啶核苷酸分解代谢的一般过程。
【内容】
⒈ 嘧啶核苷酸的合成代谢，嘧啶核苷酸的从头合成及其调节，嘧啶核苷酸的补救合成，嘧啶核苷酸的抗代谢物。
⒉ 嘧啶核苷酸的分解代谢。
【教学方式】
课堂讲授与讨论。自学。
【复习思考题】
⒈ 合成嘧啶环的原料有哪些？
⒉ 嘧啶核苷酸从头合成途径的主要步骤有哪些？
⒊ 嘧啶核苷酸的抗代谢物包括哪些？其作用机制有何不同？
⒋ 嘧啶核苷酸分解代谢的一般过程包括哪些？其最终分解产物是什么？
第一节 物质代谢的特点
【目的要求】
掌握 物质代谢的特点。
【内容】
物质代谢的特点，整体性，代谢调节，各组织、器官物质代谢各具特色，各种代谢物均具有共同的代谢池，ATP是机体储存能量及消耗能量有共同形式，NADPH是合成代谢所需的还原当量。
【教学方式】
自学。
【复习思考题】
⒈ 物质代谢的特点有哪些？
第二节 物质代谢的相互联系
【目的要求】
掌握 糖、脂、蛋白质代谢之间的相互联系。
熟悉 糖、脂、蛋白质在能量代谢上的相互联系。
【内容】
⒈ 在能量代谢上的相互联系。
⒉ 糖、脂、蛋白质代谢之间的相互联系，糖代谢与脂代谢的相互联系，糖代谢与氨基酸代谢的相互联系，脂类代谢与氨基酸代谢的相互联系，核酸与氨基酸代谢的相互联系。
【教学方式】
自学。
【复习思考题】
⒈ 糖、脂、蛋白质在能量代谢上有何相互联系？
⒉ 糖、脂、蛋白质在代谢上有何相互联系？
第三节 体内重要组织、器官的代谢特点及联系
【目的要求】
了解 肝、心、脑、肌、脂肪、肾在代谢上的特点及相互联系。
【内容】
组织、器官的代谢特点及相互联系。
【教学方式】
自学。
【复习思考题】
⒈ 不同组织器官在代谢上有何特点？
⒉ 不同组织器官在代谢上有何相互联系？
第四节 代谢调节方式
【目的要求】
掌握 三级水平代谢调节。变构调节与共价修饰调节的概念、调节方式、能量消耗及生理意义。
熟悉 细胞内酶隔离分布调节。酶含量的调节方式。
了解 激素水平与整体水平的调节。
【内容】
⒈ 细胞水平的代谢调节，细胞内酶的隔离调节，关键酶的变构调节，酶的化学修饰调节，酶量的调节。
⒉ 激素水平的代谢调节，膜受体激素和胞内激素受体的调节。
⒊ 整体调节，饥饿和应激情况下的整体调节。
【教学方式】
课堂讲授与讨论，自学。
【复习思考题】
⒈ 物质代谢的调节具有哪些水平的调节？
⒉ 细胞内哪些关键酶主要是通过变构调节方式改变其催化活性的？
⒊ 细胞内哪些关键酶主要是通过共价修饰方式改变其催化活性的？
⒋ 按照激素受体的亚细胞分布的不同，激素水平的代谢调节包括哪些类型？
⒌ 在饥饿或应激情况下，机体是怎样进行整体水平的代谢调节的？
第三篇 基因信息的传递
第一节 复制的基本规律
【目的要求】
掌握 分子生物学的中心法则及其扩充。转录、翻译和基因表达的概念。DNA半保留复制的概念。DNA复制的特点。
熟悉 DNA半保留复制的实验证据。
【内容】
⒈ 分子生物学的中心法则及其补充。复制、转录、翻译与基因表达。
⒉ DNA半保留复制的实验依据和意义，双向复制，复制和半不连续性。
【教学方式】
课堂讲授与讨论。
【复习思考题】
⒈ 什么是分子生物学的中心法则？
⒉ 为什么Messelson和Stahl的实验能证明DNA是半保留复制的？
⒊ 什么是DNA的半保留复制？DNA半保留复制有何特点？
第二节 DNA复制的酶学和拓扑学变化
【目的要求】
掌握 DNA复制的条件。DNA聚合酶的种类，催化的反应，多种酶活性，复制保真性的酶学依据。引物酶的作用。DNA连接酶的作用。
熟悉 解链酶、DNA拓扑异构酶、单链DNA结合蛋白的作用。复制中的解链和DNA分子拓扑学变化。
【内容】
⒈ DNA复制的化学反应，原核生物和真核生物DNA聚合酶。
⒉ 复制保真性的酶学依据，核酸外切酶活性和校读，复制的保真性和碱基选择。
⒊ 复制中的解链和DNA分子拓扑学变化，解螺旋酶、引物酶和单链DNA结合蛋白，DNA拓扑异构酶。
【教学方式】
课堂讲授与讨论。
【复习思考题】
⒈ DNA复制的条件有哪些？
⒉ 原核生物与真核生物的DNA聚合酶各有哪些种类？它们在DNA生物合成过程分别有何作用？
⒊ DNA连接酶在DNA生物合成过程中有何作用？原核生物与真核生物DNA连接酶有何区别？
⒋ 与DNA复制保真性相关的因素有哪些？
⒌ 解螺旋酶、引物酶和单链DNA结合蛋白在DNA复制过程中各有何作用？
第三节 DNA生物合成过程
【目的要求】
掌握 原核生物DNA复制的基本过程，复制的起始，复制的延长，复制的终止。
熟悉 真核生物DNA的生物合成过程，复制的起始、延长、终止，端粒酶的作用。
【内容】
⒈ 原核生物的DNA生物合成，复制的起始、延长和终止。
⒉ 真核生物的DNA生物合成，复制的起始、延长和终止，端粒与端粒酶的作用。
【教学方式】
课堂讲授与讨论。
【复习思考题】
⒈ 原核生物DNA复制的基本过程是怎样的？
⒉ 真核生物DNA复制的基本过程是怎样的？
⒊ 原核生物与真核生物DNA复制过程有何不同？
⒋ 什么是端粒？端粒在真核生物DNA复制过程起什么作用？
第四节 逆转录和其他复制方式
【目的要求】
掌握 逆转录酶和逆转录的概念，遗传信息的流动方向，生物学意义。
了解 逆转录合成的过程。滚环复制、D环复制过程。
【内容】
⒈ 逆转录病毒和逆转录酶，逆转录研究的意义。
⒉ 滚环复制和D环复制
【教学方式】
课堂讲授与讨论，自学。
【复习思考题】
⒈ 什么是逆转录？逆转录有何生物学意义？
⒉ 逆转录的基本过程是怎样的？
⒊ 滚环复制和D环复制的基本过程是怎样的？
第五节 DNA损伤（突变)与修复
【目的要求】
掌握 基因突变的概念与意义。基因突变的类型，点突变，缺失，插入，倒位。DNA损伤修复的机制，光修复，切除修复，重组修复与SOS修复。
了解 诱变因素及基因突变的后果。
【内容】
⒈ 突变的意义，突变是进化、分化的分子基础，只有基因改变的突变，致死性突变，突变是某些疾病的发病基础。
⒉ 引发突变的因素，物理、化学和生物因素。
⒊ 突变的分子改变，错配，缺失、插入和框移，重排。
⒋ DNA损伤的修复，光修复，切除修复，重组修复，SOS修复。
【教学方式】
课堂讲授与讨论。自学。
【复习思考题】
⒈ 什么是基因突变？常见的基因突变的类型有哪些？
⒉ 引发基因突变的因素有哪些？
⒊ 基因突变有何重要意义？
⒋ DNA损伤修复的类型有哪些？
⒌ 切除修复的机制是什么？
第一节 原核生物转录的模板和酶
【目的要求】
掌握 DNA复制与转录的异同点。转录模板的作用，模板链与编码链。RNA聚合酶的种类，组成及功能，s亚基的作用。RNA转录合成的条件与特点。模板与酶的辨认结合。启动子的概念。
熟悉 Pribnow盒的结构特点。
【内容】
⒈ 复制与转录的区别。
⒉ 转录的模板和酶，转录模板，原核生物和真核生物的RNA聚合酶，模板与酶的辨认结合。
【教学方式】
课堂讲授与讨论。
【复习思考题】
⒈ 复制与转录有何区别？
⒉ 什么是模板链？什么是编码链？
⒊ 原核生物中的RNA聚合酶有几种？由多少亚基构成？各亚基有何功能？
⒋ 真核生物中的RNA聚合酶有几种？各有何作用？
⒌ 什么是启动子？有何结构特点？
第二节 原核生物的转录过程
【目的要求】
掌握 原核生物RNA聚合酶的种类、亚基组成及功能。RNA转录合成的基本过程，转录的起始，转录的延长与转录的终止。
熟悉 依赖Rho的转录终止和不依赖Rho的转录终止。
【内容】
⒈ 原核生物转录起始需要RNA聚合酶全酶。
2. 原核生物的转录过程，转录的起始、延长和终止。转录延长与蛋白质翻译同时进行。
3. 原核生物转录终止存在两种不同的方式。
【教学方式】
课堂讲授与讨论。
【复习思考题】
1. 原核生物转录的基本过程是怎样的？
2. 原核生物转录的终止机制是怎样的？
3. 原核生物RNA聚合酶全酶的组成和结构怎样的？各亚基有何功能？
第三节 真核生物RNA的生物合成
【目的要求】
掌握 真核生物RNA转录过程与原核生物转录过程的区别。DDRP的概念。
熟悉 真核生物RNA转录的条件及特点。Hogness盒的结构特点。顺式作用元件与反式作用因子的概念。真核生物RNA转录的基本过程。真核生物RNA转录终止的机制。
了解 真核转录起始前复合物的组成。
【内容】
1. DDRP的概念。真核生物的三种DNA依赖性RNA聚合酶。
2. 启动子的概念。转录因子的种类及作用。真核生物RNA转录的条件及特点。
3. 真核生物转录的基本过程，转录起始、延长与终止。真核生物转录终止的过程及特点。
【教学方式】
课堂讲授与讨论，自学。
【复习思考题】
⒈ 真核生物RNA转录的条件及特点？
⒉ 什么是DDRP？
⒊ 真核生物主要的转录因子有哪些？在转录过程中各有何作用？
⒋ 什么是顺式作用元件？什么是反式作用因子？
⒌ 原核生物和真核生物转录的基本过程是怎样的？有何不同？
第四节 真核生物RNA的加工
【目的要求】
掌握 真核生物mRNA转录后的加工，加帽，加尾与剪接。
熟悉 mRNA的编辑。核酶的特性及意义。
了解 真核生物mRNA剪接的方式。tRNA转录后的加工，甲基化、还原、转位、脱氨与加CCA末端。rRNA转录后加工。
【内容】
⒈ 真核生物mRNA的转录后加工，首、尾的修饰，mRNA的剪接和编辑。
⒉ tRNA的转录后加工。
⒊ rRNA的转录后加工。
⒋ 核酶，核酶的特性，核酶研究的意义。
【教学方式】
课堂讲授与讨论，自学。
【复习思考题】
⒈ 真核生物mRNA转录后加工的方式有哪些？
⒉ 什么是内含子？什么是外显子？什么是断裂基因？
⒊ 真核生物tRNA转录后加工的方式有哪些？
⒋ 什么是mRNA的编辑加工？
⒌ 什么是核酶？核酶有何结构特征？研究核酶有何意义？
第一节 蛋白质生物合成体系
【目的要求】
掌握 翻译的概念。mRNA的遗传密码功能，密码子的概念，遗传密码的特点，起始密码与终止密码。氨基酰tRNA合成酶的作用特点，起始tRNA。
熟悉 核糖体肽链合成场所的功能。tRNA转运氨基酸的功能，氨基酰tRNA的合成过程，
了解 核糖体的结构。
【内容】
⒈ 翻译模板mRNA及遗传密码，遗传密码的连续性、简并性、通用性和摆动性。
⒉ 核糖体是多肽链合成的装置。
⒊ tRNA与氨基酸的活化，氨基酰-tRNA合成酶，起始肽链合成的氨基酰-tRNA。
【教学方式】
课堂讲授与讨论。
【复习思考题】
⒈ 什么是翻译？什么是遗传密码？遗传密码具有哪些特点？
⒉ 翻译的起始密码和终止密码是哪些？
⒊ 起始tRNA有何特点和作用？
⒋ 氨基酰-tRNA合成酶有何特点和作用？
⒌ 蛋白质生物合成体系包括哪些？各有何作用？
第二节 氨基酸的活化
【目的要求】
掌握 氨基酸的活化形式及具体过程、条件。
熟悉 原核生物与真核生物的起始氨基酸活化形式的区别。
【内容】
⒈ 氨基酸的活化形式。
⒉ 原核生物与真核生物的起始氨基酸活化形式。
【教学方式】
课堂讲授与讨论。
【复习思考题】
⒈ 什么是氨基酸活化？
⒉ 原核生物与真核生物的起始氨基酸活化形式有何不同？
第三节 肽链的生物合成过程
【目的要求】
掌握 核糖体循环的概念，核糖体循环的三个步骤（进位，成肽与转位)。多聚核糖体的概念。
熟悉 蛋白质生物合成的基本过程，原核生物与真核生物的翻译起始，肽链的延长与肽链合成的终止。
【内容】
⒈ 肽链合成的起始，原核翻译起始复合物形成，真核翻译起始复合物形成。
⒉ 肽链的延长，进位、成肽和转位，真核生物延长过程。
⒊ 肽链合成的终止。
【教学方式】
课堂讲授与讨论。
【复习思考题】
⒈ 什么是核糖体循环？核糖体循环的基本过程有哪些？
⒉ 原核生物与真核生物翻译的起始过程有何不同？
⒊ 在核糖体循环延长阶段，每缩合一分子氨基酸残基，需要消耗多少能量？
⒋ 什么是多聚核糖体？其意义是什么？
第四节 蛋白质翻译后加工和靶向输送
【目的要求】
熟悉 蛋白质合成后的靶向输送的机制，信号肽的概念。
了解 多肽链折叠的机制，分子伴侣，蛋白二硫键异构酶，肽-脯氨酰顺反异构酶。蛋白质一级结构的加工修饰方式。蛋白质空间结构的修饰方式。
【内容】
⒈ 多肽链折叠为天然功能构象的蛋白质。
⒉ 一级结构的修饰，肽链N端的修饰，个别氨基酸的共价修饰，多肽链的水解修饰。
⒊ 空间结构的修饰，亚基的聚合，辅基的连接，疏水脂链的共价连接。
⒋ 蛋白质合成后的靶向输送，分泌蛋白的靶向输送，线粒体蛋白的靶向输送，细胞核蛋白的靶向输送。
【教学方式】
课堂讲授与讨论，自学。
【复习思考题】
⒈ 蛋白质合成后需要进行哪些方面的加工修饰才能转变成有功能的蛋白质？
⒉ 参与多肽链折叠的因素有哪些？各有何作用？
⒊ 蛋白质一级结构的加工修饰方式有哪些？
⒋ 蛋白质空间结构的加工修饰方式有哪些？
⒌ 什么是信号肽？它在蛋白质靶向输送过程中有何作用？
⒍ 分泌蛋白、线粒体蛋白和细胞核蛋白的靶向输送机制是怎样的？
第五节 蛋白质生物合成的干扰和抑制
【目的要求】
了解 抗生素等物质对蛋白质生物合成的干扰和抑制作用，四环素族、氯霉素、链霉素、嘌呤霉素与放线菌酮，毒素，干扰素的作用。
【内容】
⒈ 抗生素对蛋白质生物合成的干扰和抑制。
⒉ 其他干扰和抑制蛋白质合成的物质，毒素和干扰素的作用。
【教学方式】
自学。
【复习思考题】
⒈ 四环素族、氯霉素、链霉素和嘌呤霉素抑制或干扰蛋白质合成的机制分别是什么？
⒊ 干扰素抑制病毒的作用机制有哪些？
第四篇 专题篇
第一节 细胞信号转导概述
【目的要求】
掌握 受体的概念。受体与配体结合的特点。
熟悉 细胞外信号转导物质的种类及化学本质。
了解 细胞外化学信号的两种形式。细胞内信号转导网络的工作基础。
【内容】
⒈ 细胞外化学信号的两种形式。细胞外信号转导物质的种类及化学本质，神经递质，内分泌激素，局部化学介质和气体分子。
⒉ 受体的概念。受体的受体与配体结合的特点。
⒊ 细胞内信号分子结构、含量和分布变化。
【教学方式】
课堂讲授与讨论。
【复习思考题】
⒈ 受体与配体结合的特点？
⒉ 什么是受体？膜受体包括哪些？其分子结构各有何特点？
⒊ 细胞外信号转导物质有哪些？
第二节 细胞内信号转导相关分子
【目的要求】
掌握 第二信使与第三信使的概念。
熟悉 细胞内信号转导分子的种类及化学本质。
【内容】
⒈ 细胞内信号转导的第二信使，环核苷酸、脂类衍生物、糖类衍生物、无机离子。
⒉ 信号转导蛋白和酶，蛋白激酶和蛋白磷酸酶、G蛋白、受体型转录因子、衔接蛋白和支架蛋白。
【教学方式】
课堂讲授与讨论。
【复习思考题】
⒈ 细胞内信号转导的第二信使包括哪些？其化学本质有何不同？
⒉ 细胞内信号转导蛋白和酶包括哪些？各有何作用？
⒊ 什么是第二信使？什么是第三信使？
第三节 各种受体介导的细胞内基本信号转导通路
【目的要求】
掌握 受体的概念。cAMP-蛋白激酶信号转导通路，受体TPK-Ras-MAPK信号转导通路，胞内受体介导的信号转导通路。
熟悉 受体的分类、结构与功能，环状受体，G蛋白偶联受体，单跨膜α螺旋受体，具有鸟苷酸环化酶活性的受体，胞内受体。受体活性的调节。DAG/Ca2+-依赖性蛋白激酶通路。
了解 cGMP-蛋白激酶信号通路，核因子κB信号通路，TGF-β信号通路。
【内容】
⒈ 受体的分类、一般结构及功能，膜受体及胞内受体。
⒉ 受体活性的调节，磷酸化作用和脱磷酸化作用，膜磷脂代谢的影响，酶促水解作用，G蛋白的调节。
⒊ 膜受体介导的信号转导通路，cAMP-蛋白激酶通路，DAG/Ca2+-依赖性蛋白激酶通路，受体TPK-Ras-MAPK信号转导通路，核因子κB信号通路，TGF-β信号通路。
⒋ 胞内受体介导的信号转导通路。
【教学方式】
课堂讲授与讨论。
【复习思考题】
⒈ cAMP-蛋白激酶A信号转导通路是怎样进行信号转导的？
⒉ DAG/Ca2+-依赖性蛋白激酶信号转导通路是怎样进行信号转导的？
⒊ 受体TPK-Ras-MAPK信号转导通路是怎样进行信号转导的？
⒋ 胞内受体信号转导通路是怎样进行信号转导的？
⒌ 胞内受体的分子结构具有哪些特点？
⒍ 受体的活性受哪些因素的调节？
第四节 细胞信号转导与医学
【目的要求】
了解 信号转导分子结构改变与疾病发生发展的关系。信号转导分子是药物作用的靶点。
【内容】
⒈ 信号转导分子结构改变引起的疾病。
⒉ 信号转导分子的药物靶点作用。
【教学方式】
自学。
【复习思考题】
1. 细胞信号转导与医学有何关系？
第一节 肝在物质代谢中的作用
【目的要求】
掌握 肝在糖、脂类、蛋白质代谢中的作用。
熟悉 肝的解剖结构及生理特点。
了解 肝在维生素和激素代谢中的作用。
【内容】
⒈ 肝的解剖结构及生理特点。
⒉ 肝在物质代谢中的作用，肝在糖代谢中的作用，肝在脂类代谢中的作用，肝在蛋白质代谢中的作用，肝在维生素代谢中的作用，肝在激素代谢中的作用。
【教学方式】
课堂讲授与讨论。
【复习思考题】
⒈ 肝在解剖结构及生理功能上具有哪些特点？
⒉ 肝在糖、脂、蛋白质代谢上有何重要作用？
第二节 肝的生物转化作用
【目的要求】
掌握 生物转化的概念。生物转化的反应类型，第一相反应和第二相反应。影响生物转化作用的因素。生物转化反应的特点。
熟悉 参与结合反应的酶类与催化的反应过程。
了解 参与氧化反应、还原反应和水解反应的酶类。
【内容】
⒈ 生物转化的概念。
⒉ 生物转化反应的主要类型，氧化反应，还原反应，水解反应，结合反应。
⒊ 生物转化反应的特点，影响生物转化反应的因素。
【教学方式】
课堂讲授与讨论。
【复习思考题】
⒈ 什么是生物转化？生物转化反应有哪些类型？什么反应属于生物转化的第一相反应？什么反应属于生物转化的第二相反应？
⒉ 常见的生物转化结合反应包括哪些类型？它们是与哪些化合物进行结合的？
⒊ 影响生物转化反应的因素有哪些？
⒋ 生物转化反应的特点有哪些？
第三节 胆汁与胆汁酸代谢
【目的要求】
掌握 胆汁酸的分类，初级胆汁酸和次级胆汁酸，游离型和结合型胆汁酸。
熟悉 初级胆汁酸的合成代谢，关键酶，肠肝循环。胆汁酸合成的调节。
了解 胆汁的性状与组成。
【内容】
⒈ 胆汁的性状和组成。
⒉ 胆汁酸的代谢，胆汁酸的分类，初级胆汁酸的生成，次级胆汁酸的生成与肠肝循环。
⒊ 胆汁酸的功能。
【教学方式】
课堂讲授与讨论。
【复习思考题】
⒈ 初级胆汁酸和次级胆汁酸分别有哪些种类？
⒉ 初级胆汁酸的怎样合成的？关键酶是什么？
⒊ 什么是胆汁酸的肠肝循环？有何生理意义？
第四节 胆色素的代谢与黄疸
【目的要求】
掌握 胆色素的概念和来源。
熟悉 胆色素的生成和转运过程。血清胆红素与黄疸的关系。
了解 黄疸的分类。
【内容】
⒈ 胆红素的生成和转运，胆红素在肝中的转变。
⒉ 胆红素在肠道中的变化和胆色素的肠肝循环。
⒊ 血清胆红素与黄疸，溶血性黄疸，肝细胞性黄疸，阻塞性黄疸。
【教学方式】
课堂讲授与讨论。
【复习思考题】
⒈ 什么是胆色素？它们是怎样产生的？
⒉ 胆红素在人体内是怎样产生、转运、转化和排泄的？
⒊ 什么是黄疸？怎样区别溶血性、肝细胞性和阻塞性黄疸？
⒋ 怎样区别直接胆红素与间接胆红素？
