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酶的分子组成和化学结构
来源:医学全在线 更新:2007/12/3 字体:

 

  酶分子很大,其催化作用往往并不需要整个分子,如用氨基肽酶处理木瓜蛋白酶,使其肽链自N端开始逐渐缩短,当其原有的180个氨基酸残基被水解掉120个后,剩余的短肽仍有水解蛋白质的活性。又如将核糖核酸酶肽链C末端的三肽(棻麠丝楃?切断,余下部分也有酶的活性,足见某些酶的催化活性仅与其分子的一小部分有关。

  不同的酶有不同的活性中心,故对底物有严格的特异性。例如乳酸脱氢酶是具有立体异构特异性的酶,它能催化乳酸脱氢生成丙酮酸的可逆反应:

  L(+)乳酸通过其不对称碳原子上的桟H3、桟OOH及桹H基分别与乳酸脱氢酶活性中心的A、B及C三个功能基团结合,故可受酶催化而转变为丙酮酸。而D(-)乳酸由于桹H、桟OOH的空间位置与L(+)乳酸相反,与酶的三个结合基团不能完全配合,故不能与酶结合受其催化(图2)。由此可见,酶的特异性不但决定于酶活性中心的功能基团的性质,而且还决定于底物和活性中心的空间构象,只有那些有一定的化学结构,能与酶的结合基团结合,而且空间构型又完全适应的化合物,才能作为酶的底物。

图2-2 乳酸脱氢酶的立体异构特异性

A、B、C分别为LDH活性中心的三个功能基团

  但是,酶的结构不是固定不变的,有人提出酶分子(包括辅酶在内)的构型与底物原来并非吻合,当底物分子与酶分子相碰时,可诱导酶分子的构象变得能与底物配合,然后底物才能与酶的活性中心结合,进而引起底物分子发生相应化学变化,此即所谓酶作用的诱导契合学说(induced fit theory)。用X衍射分析的方法已证明,酶在参与催化作用时发生了构象变化。

图2-3 底物与酶相互作用的“诱导契合”模式图

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