三、抗体的性质和种类
（一)抗体的一般性质
抗体是免疫球蛋白（immunoglobulin, ig)。人类免疫球蛋白有五类，即IgG 、IgA、IgM、IgD 及IgE。
免疫球蛋白的基本结构：1963年r.r.porter对IgG的化学结构提出一个模式图（图1-1)，后经证实，这种结构模式图也适用于其它几类Ig。即各种ig都具有与IgG化学结构相似的基本结构。
图1-1 IgG的基本结构与分区
IgG分子由4条对称的多肽 链，用二硫键以共价和非共价键联结组成。其中两条长链（由420-450个氨基酸组成)称为重链（heavy chain,简称h链)；两条短链（由212-214个氨基酸组成)，称轻链（light chain,简称l链)。重链占igg分子的2/3，轻链占1/3。这个四链结构是各类免疫球蛋白的基本结构，可用通式l2h2表示，l2h2称为一个单体，igg、igd和ige都是单体，而分泌性iga含两个单体，igm含有5年单体。l链根据抗原体的不同分为k(kapa)型和λ（lambda)型，又可分为若干个亚型。多肽链的羧基端称为c末端，氨基端称n末端。多肽链的n末端包括l链的1/2和h链的1/4，氨基酸顺序随免疫的抗原不同而异，称为可变区（variable region, v区)。多肽链的羟基端包括l链1/2与h链的3/4，氨基酸顺序排列比较稳定，称为稳定区（constant region, c区)。免疫球蛋白结合抗原的不同特异性，决定于l链和h链的v区氨基酸的种类和顺序的不同，而免疫球蛋白结合补体或巨噬细胞等生物活性，则与h链的c区有关 。免疫球蛋白的主要生物活性是：与抗原的特异性结合，活化补体，与细胞如巨噬细胞、单核细胞、中性粒细胞、肥大细胞及嗜碱性细胞结合和抗体的选择性传递等。
（二)抗原性和分类特征
免疫球蛋白都是大分子的物质，抗原性较复杂。轻链和重链，可变区和稳定区，由于分子结构的差异，各具有不同的特异性抗原。一般根据重链的抗原性分类，根据轻链的抗原性分型 。
1．重链的抗原性
人体内的五类 ig之间的区别就在于其各自重链的氨基酸组成和抗原性不同。用小写希腊字γ（gamma)、α(alpha)、μ(mu)、δ(delta)、ε(epsilon),分别表示igg 、iga、 igm、igd 与ige的两条重链。
根据对重链稳定区抗原性的进一步分析，发现igg 、iga与igm三类ig，还可再区别分不同的亚类。如igg 有4个亚类（igg1 、igg2、 igg3与igg4)、igga、 igm也可分为两个亚类（iga1、iga2； igm1、igm2)。
重链的可变区（v)也有抗原性，这是因为从n端起约有20个氨基酸的排列顺序不同。据此，可将ig（主要是γ、δ与μ)分为4个亚组（vhⅰ、 vhⅱ、vhⅲ与vhⅳ)。
2．轻链的抗原性 根据轻链稳定区 （cl)氨基酸的组成与排列顺序不同，可将五类ig的轻链分为两个抗原性，即k(kappa) 型与λ（lambda)型。每一抗体分子中两条对称的轻链总是同型的，不是k型便是λ型。由于所有ig的k型和λ型轻链皆相同，即有共同的抗原性，因此在血清学上可出现交叉反应。
此外，各种ig的抗原性还表现在：同种（isotype)专一性；同种异型（ allotype)专一性；个体型（idotype)专一性。
用木瓜酶（papain)将igg分子从重链的第219位氨基酸外切断 ，得到3个片段。两个相同的叫fab(fragment antigen binding)，由一条完整的轻链和一条不完整的重链所组成。fab片段中的重链部分称为fb片段。另一个是fc(fragment crystalligable)，由连结重链的二硫键c端侧的两条不完整的重链所组成。联结fab和fc段（即ch1与ch2间的狭窄区)称为绞链区（hinge region)。用胃蛋白酶（pepsin)将igg分子从重链间的二硫键的c端侧切断，得到了一段较大的片段f（ab)２,剩余的重链部分称fe’片段（图1-2)。fab 和f(ab)2片段均有抗体活性；而fc与fc’段则不同，前者具有抗原性，后者因可继续被胃蛋白酶水解为若干小片段，因此其抗原性消失。
图1-2 igg分子的酶解片段
