通过对补体系统的蛋白结构进一步探查，表现了一些颇具特色的结构功能域（module)，并根据它们在氨基酸序列上的同源性，将它们归为几个不同的蛋白家族。同一家族中的各个成员通常具有相类似的结构和功能。此外，根据不同补体蛋白基因间的同源性，提示每个家族的成员可能是由一个共同的祖基因复制而来，出现结构上的多样性，进而使各种补体蛋白又具有各自特定的功能。

　　(一)C1q与其相关的分子

　　C1q与其相关的分子：甘露糖结合蛋白（mannose-binding protein,MBP)、肺表面活性物质脱辅基蛋白A和D（surfactant protein A and D,SP-A,SP-D)、类风湿因子（RF)和胶固素（conglutinin)等，为具有以胶原样蛋白和凝集素区结构为特征的一组蛋白。因此有人将collagen与lectin两字缩合，归纳称为“collectin”（可暂译为胶凝素)。这些相关分子均能以抗体依赖或非依赖的方式被激活，再激活补体系统，或具有结合C1q-R的能力，从而模拟和放大C1q的功能作用。

　　（二)丝氨酸蛋白酶补体分子

　　在补体固有成分和调节蛋白中，共有6个丝氨酸蛋白酶（原)。即：C1r、Cls、C2、B因子（Bf)、D因子和I因子。它们除彼此在氨基酸序列上有同源性外，还与非补体性丝氨酸蛋白酶（如胰蛋白酶和糜蛋白酶)高度同源。但C2和Bf的催化部位比常见的丝氨酸蛋白酶约多210个氨基酸残基。在6个补体性丝氨酸蛋白酶中，C1r和C1s，C2和Bf又具有更大的相似性。

　　C1r和C1s均为单链长形结构，两端呈球形似哑铃状，分子量均为85kDa。二者除在C端有共同的丝氨酸蛋白酶结构功能域外，其N端有约450个氨基酸彼此同源。均含有2个拷贝的SCR和1个拷贝的EGF前体结构功能域（图5-18)。

图5-18　4种丝氨酸蛋白酶补体蛋白的结构功能域

　　C2和Bf均为单肽链糖蛋白，它们除在形成两条补体激活途径中和C3转化酶方面十分相似外，在合成部位、合成途径、分子大小、亚单位结构、半胱氨酸位置及数目，以及保守残基替代及活性部位等方面也有很大的相似性（表5-4)。C2和Bf分子中相同的结构功能域是均有3个CSR、1个与von Willebrand因子（vWF)共同的氨基酸序列和1个丝氨酸蛋白酶结构功能域。医学全.在线提供

表5-4　C2与Bf的特性比较

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