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蛋白酪氨酸激酶PTK
来源:医学全在线 更新:2007/12/3 字体:

 一、p56lck

  p56lck属于以p60v-src/c-src为代表的蛋白酪氨酸激酶家族成员。同这个家族的其它成员一样都具有酪氨酸激酶活性。目前发现,p56lck相对特异地存在于淋巴细胞中,尤其是成熟的静止T淋巴细胞中。p56lck可能在T细胞活化信号转导以及分化调节过程中起着重要的作用。

  (一)p56lck结构和功能特点

  1.p56lck的结构 p56lck是由lck基因编码的分子量为56kDa的单链分子,由509个氨基酸残基组成。在小鼠,lck基因定位于4号染色体,人lck基因定位于1号染色体的1p32-35区间。同其它具有PTK活性的生长因子受体如EGF-R和PDGF-R等比较,p56lck分了属于非受体型蛋白酪氨酸激酶,无胞膜外区,其N-端通过豆蔻酸(myristic acid)与细胞膜内侧面相连。p56lck分子结构可以分为四个功能区:(1)膜接触区,位于N-端,N-端第2位Gly能结合豆蔻酸,通过豆蔻酸与细胞膜内侧面相连;(2)底物作用区,该区的氨基酸结构不同于src家族的大部分其它成员;(3)催化区或激酶区,这一区域在氨基酸组成上与其它src家族成员高度同源;(4)调节区,位于羧基端,可能与p56lck的PTK活性的特异调节有关(图8-6)。

图8-6 p56lck分子的功能区

  2.p56lck的功能特点 p56lck底物作用区存在几个位置尚不明确的Ser磷酸化位点;催化区Lys273是ATP结合点,Tyr394为自身磷酸化位点;调节区Tyr505是调性磷酸化位点。在静止细胞中,p56lck在Tyr505上发生磷酸化,但当细胞活化时这个残基则发生去磷酸化,随之发生激酶的活化以及Tyr394的自身磷酸化。目前研究认为,CD45通过使Tyr505去磷酸化对p56lck起正调控作用;而p50csk是使Tyr505发生磷酸化对p56lck则起负调控作用。CD45和p50csk对其它src家族PTKs也发挥着同样的调节作用。

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