基础理论:生物化学酶考点分析
一、酶的分子结构
1、酶的分子组成
酶分为单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶两大类。单纯蛋白质的酶完全由a-氨基酸组成，结合蛋白质的酶类是除由氨基酸构成的蛋白质部分外，还含有其它小分子有机化合物或金属离子构成的辅助因子，包括辅基和辅酶。蛋白质部分称酶蛋白，酶蛋白与辅助因子组合成全酶。许多种辅酶的组成成分中均含有不同的B族维生素，辅基则大多为金属离子。
2、酶的活性中心
酶分子中与酶活性有关的化学基团称为必需基团。这些必需基团又在空间位置上组合成特定的空间结构，构成活性中心，这是酶发挥其催化作用的关键部位。
二、酶促反应的特点
酶是一类生物催化剂，遵守一般催化剂的共同规律。如它只促进热力学上允许进行的反应，而不能违反之。酶的作用只能使反应加速达到平衡点医.学 全在.线,提供www.med126.com，而不能改变平衡点。酶虽参与反应，但在反应前后酶的质量不变。酶与一般催化剂不同的特点是催化效率极高和有高度的特异性。特异性又分为绝对特异性、相对特异性和立体异构特异性。
酶在发挥作用之前，与作用物相互接近，相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合，形成酶–底物复合物。酶的构象改变有利于与作用物结合，作用物在酶的诱导下也发生变形，处于不稳定的过渡态，易受酶的催化攻击。
三、影响酶促反应速度的因素
1、作用物浓度的影晌
酶促反应中的图形呈双曲线型。即当作用物浓度很低时，反应速度(υ)随着作用物浓度([S])的增高，成直线比例上升。而当作用物浓度继续增高时，反应速度增高的趋势逐渐缓和。一旦当[S]达到相当高时，反应速度不再随[S]的增高而增高，达到了极限最大值，称最大反应速度(Vmax)。当反应速度为最大反应速度一半时的[S]为Km值，Km值为酶的特征性常数。不同的酶Km值不同，同一种酶对不同作用物有不同的Km值。
2、pH的影晌
酶活性受其所在环境pH的影响而有显著差异。通常只在某一pH时，其活性最大，此pH值称为酶的最适pH。
